磷脂酶C

二區在三個家族間的同源性為43%和33%，但各家族內成員間同源性可達79%。當酶蛋白摺疊，此二區靠近形成活性中心。X區位置比較恆定，Y區位置變異較大。PI-PLC中含有SH結構域可以與其他蛋白相互作用。2002年研究發現PLC的一個新構型——PLCζ，是發現的PLC家族中最小的亞型，因為相比較其他亞型缺少了一個PH結構域。PLCζ同雄性不育關係密切。

磷脂酶C：催化PIP2分解產生1,4,5-肌醇三磷酸（IP3）和二酰甘油（DAG）兩個第二信號分子。是存在於胞漿膜上的一個關鍵酶。在食品中用作酶製劑。

PLC的主要催化反應發生在脂質—水界面的不溶性底物上。活性位點中的殘基在所有同種PLC中都是保守的。在動物中，PLC在磷酸二酯鍵的甘油側選擇性地催化磷脂（磷脂酰肌醇4,5-二磷酸（PIP2））的水解，形成酶與底物弱結合的中間體肌醇1,2-環磷酸二酯和釋放二酰基甘油（DAG）。然後將中間體水解成肌醇1,4,5-三磷酸酯（IP3）。因此，兩種最終產品是DAG和IP3。 ^[1]  酸/鹼催化需要兩個保守的組氨酸殘基，並且PIP2水解需要鈣離子。人們已經觀察到活性位點鈣離子與四個酸性殘基配位，並且如果任何殘基突變，則催化需要更大的鈣離子濃度。 ^[2] 

PLC將磷脂酰肌醇4,5-二磷酸（PIP2）切割成二酰基甘油（DAG）和肌醇1,4,5-三磷酸（IP3）。因此，PLC對PIP2的消耗具有重要的作用。PIP2在生物中的功能是充當膜錨或變構調節劑。 ^[3]  PIP2還作為合成稀有脂質磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸（PIP3）的底物，其負責多個反應中的信號傳導。 ^[4]  因此，PLC反應導致的PIP2耗竭對於質膜和核膜中局部PIP2濃度的調節至關重要。

PLC催化反應的兩種產物DAG和IP3是控制不同細胞過程的重要的第二信使，並且是合成其他重要信號分子的底物。當PIP2裂解時，DAG保持與膜結合，並且IP3作為可溶性結構釋放到胞質溶膠中。然後IP3通過胞質溶膠擴散以結合IP3受體，特別是光滑內質網（ER）中的鈣通道。這導致細胞質中鈣的濃度增加，引起一系列細胞內的變化和活化。 ^[5]  此外，鈣和DAG一起起作用以激活蛋白激酶C，繼而磷酸化其他分子，導致細胞活性改變。 ^[5]  最終的效應包括味覺，腫瘤促進，以及囊泡胞吐作用，NADPH氧化酶產生超氧化物和JNK活化。 ^{[5]  [6]} 

DAG和IP3都是用於合成調節分子的底物。DAG是合成磷脂酸（一種調節分子）的底物。 IP3是合成肌醇多磷酸鹽的限速底物，可刺激多種蛋白激酶，轉錄和mRNA加工。 ^[7]  因此，PLC活性的調控對其他細胞生理學的中心調控途徑的酶的協調和調控是至關重要的。

另外，磷脂酶C在炎症途徑中起重要作用。激動劑如凝血酶，腎上腺素或膠原蛋白與血小板表面受體的結合可觸發磷脂酶C的活化，以催化花生四烯酸從兩種主要的膜磷脂（磷脂酰肌醇和磷脂酰膽鹼）中釋放。 然後花生四烯酸可以進入環加氧酶途徑（產生前列腺素（PGE1，PGE2，PGF2），前列環素（PGI2）或血栓素（TXA2））和脂氧合酶途徑（產生白三烯（LTB4，LTC4，LTD4，LTE4））。 ^[8] 

A型變種的產氣莢膜梭菌會產生α-毒素。這種毒素具有磷脂酶C活性，並能引起溶血和皮膚壞死，乃至致死。在高濃度下，α-毒素誘導磷脂酰膽鹼和鞘磷脂大量降解，分別產生二酰基甘油和神經酰胺。然後這些分子參與信號轉導途徑。 ^[9]  據報道，毒素在分離的大鼠主動脈中能激活花生四烯酸級聯反應。 ^[10]  毒素誘導的收縮與花生四烯酸產生血栓烷A2有關。因此，細菌PLC很可能和真核細胞膜中內源PLC具有相同的作用。