氨基酸

1806年，法國科學家 L.N.Vanquelin和J.P.Robiquet從天門冬(asparagus)的汁液中分離到天冬醯胺 (asparagine,Asn)。1827年,A.Plisson從蜀葵(hollyhock)(Althaenrosea)根的分離物天冬醯胺中,分離到天冬氨酸。1868年Ritthausen從蛋白質中分離到天冬氨酸。由於最早在天冬草(asparagus)中發現，故而稱為天冬氨酸。

1810年，英國科學家W. Wollaston從膀胱結石中發現胱氨酸，英文為 cystinol。而半胱氨酸，英文為Cysteine，因為它為胱氨酸的一半，所以中文名為半胱氨酸。

1819年，亮氨酸（又稱白氨酸）是 Proust首先從奶酪中分離出來的，之後 1820年Braconnot從肌肉與羊毛的酸水解物中得到其結晶，並定名為亮氨酸。英文名稱為Leucine,源於希臘語 leuco，意思是‘白的’。稱其為白氨酸是因為它本身為白色粉末，稱其為亮氨酸是因為它本身易於結晶，而且折光度很高，非常閃亮。

1820年，H. Braconnot 研究明膠水解時，分離出了甘氨酸，當時被認為是一種糖，後來發現這個“明膠糖”中含有氮原子，是最簡單的氨基酸，稱之為glycine（源於希臘語，’glykys’，意思是“甜的”）。事實上，甘氨酸的甜度是蔗糖甜度的80%。甘氨酸是人類發現的第一個氨基酸，也是最簡單的、非極性的、不具有旋光性的氨基酸。

1856年，Von Group Besanez從胰臟的浸提液中分離出來纈氨酸，直至1906年由Fisher分析出其化學結構為2-氨基-3-甲基丁酸，並將其命名為纈氨酸valine,名稱源於valerian（纈草）。同年， Cramer將絲膠蛋白(Sericine)置於硫酸中水解而得到絲氨酸，英文為 Serine，由於這種氮基酸是從絲膠(Sericine)蛋白中分離得到的，因此命名為“絲氨酸”。

1861年，德國的一位教授從小麥的麪筋中第一次提取出味精的組成成分穀氨酸。1908年日本的池田菊苗又從海帶煮出的汁當中分解出味精，作為人工調料第一次投放市場。由於過去主要從谷蛋白(glutelin)中提取而得，故稱為穀氨酸。

1886 年，Schlus 從植物羽扇豆苗中分離提取到精氨酸。1895 年 Hedin 發現精氨酸存在於哺乳動物的蛋白質中。由於其天然品大量存在於魚精蛋白(protamine)中，故被稱為精氨酸。

1889年，Dreehsel從乾酪素水解物分離出來賴氨酸當時,實際上得到的是賴氨酸與精氨酸的混合物，命名為 Lytatine。後來，Fisher從這個Lytatine將賴氨酸分離出來，並命名為賴氨酸，英文為Lysine。

1896年，德國醫師 Albrecht Kossel首次從組蛋白中分離出組氨酸。

1901年，Fischer在白明膠中首先發現脯氨酸。英文學名為Pyrrolidone Carboxylic Acid（吡咯烷酮羧酸），簡化為“Proline”。而中文名稱“脯氨酸”則是因為它是膠原蛋白的重要構成成分，其中“脯”就有肉乾、果乾之意。同年，英國人Frederick Hopkins 和Syndey Cole 在1901年用胰島素消化酪蛋白時分離得到色氨酸，英文為 Tryptophane，來源於Insulin (胰島素)和phane，希臘語意思是‘出現’。

1935年，Mccoy等於從纖維蛋白切割產物中分離和鑑定出蘇氨酸，英文為 Threonine，因結構與蘇糖（threose）相似，故將其命名為蘇氨酸。

在這之後陸續有其他氨基酸被單獨發現，1900年左右通過化學家在實驗室水解不同的蛋白，得到了很多種不同的氨基酸，就是有一個氨基一個羧基和一個側鏈的結構的物質，並確定了氨基酸的命名規則。

2022年6月6日，日本宇宙航空研究開發機構的小行星探測器“隼鳥2號”（Hayabusa 2）從小行星“龍宮”帶回地球的沙子樣本中，發現了“生命之源”——氨基酸。這是首次在地球以外確認氨基酸的存在。2023年8月1日，西班牙科學家使用Yebes望遠鏡和IRAM射電望遠鏡首次在銀河系中心附近的一團氣體內，發現了氨基酸的重要成分碳酸，這可能有助於揭示地球上的生命是如何形成的 ^[4]  。

穀氨酸是世界上第一個工業化生產的氨基酸單一產品。1908年，日本味之素公司創始人池田菊苗（Kikunae Ikeda）在實驗室中偶然發現：在海帶浸泡液中可提取出一種白色針狀結晶物，該物質具有強烈鮮味，結果分析表明它是穀氨酸的一種鈉鹽。池田菊苗最後找到了一種工業化生產味之素的新途徑，即利用小麥粉加工澱粉後剩下的“麪筋”為原料，首先用鹽酸將其水解得到穀氨酸，然後加入純鹼中和，即可得到食品級的穀氨酸鈉。這是世界上最早從事氨基酸工業化生產的實例。

20世紀60年代發展起來的工業微生物發酵法（Microbial fermentation）使氨基酸工業開始起飛，此後許多種常用氨基酸品種，如穀氨酸、賴氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸等等均可利用微生物發酵法生產，從而使其產量大增，大大降低了生產成本大為下降 ^[5]  。

氨基酸固體通常為無色晶體，熔點超過200℃，比一般有機化合物的熔點高很多。氨基酸一般易溶於水、酸溶液和鹼溶液中，不溶或微溶於乙醇或乙醚等有機溶劑（Organic Solvent）。不同種類氨基酸在水中的溶解度差別很大，酪氨酸的溶解度最小，25℃時，100g水中酪氨酸僅溶解0.045g。賴氨酸和精氨酸常以鹽酸鹽的形式存在，極易溶於水，因潮解而難以製得結晶。不同氨基酸有酸、甜、苦、鮮等不同味感。其中谷氨酸單鈉和甘氨酸是用量最大的鮮味調味料 ^[6]  。

（1）外觀：各種常見的氨基酸多為無色結晶，結晶形狀因氨基酸的結構不同而有所差異，如L–穀氨酸為四角柱形結晶，D–穀氨酸則為菱形片狀結晶。

（2）熔點：氨基酸結晶的熔點較高，一般在200～300℃，許多氨基酸在達到或接近熔點時會分解成胺和CO₂。

（3）溶解度：絕大部分氨基酸都能溶於水。不同氨基酸在水中的溶解度有差別，如賴氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度較大，酪氨酸、半胱氨酸、組氨酸的溶解度很小。各種氨基酸都能溶於強鹼和強酸中。但氨基酸不溶或微溶於乙醇。

（4）味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、鹹等。其味感的種類與氨基酸的種類、立體結構有關。從立體結構上講，一般來説，D–型氨基酸其甜味強度高於相應的L–型氨基酸。

（5）光吸收特性：20種常見氨基酸對可見光均無吸收能力。但其在遠紫外區（小於220nm）有較小光吸收，在紫外區（220nm～300nm）只有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸三種氨基酸有光吸收能力，是因為它們的R基含有苯環共軛雙鍵系統。苯丙氨酸在259nm、酪氨酸在278nm、色氨酸在279nm有最大光吸收。因為蛋白質一般都含有這三種氨基酸，尤其是酪氨酸，因此可以利用280nm波長處的紫外吸收特性定量檢測蛋白質的含量 ^[7]  。分光光度法測定蛋白質含量的依據是朗伯–比爾定律（Lambert Beer's law）。在280nm處蛋白質溶液吸光值與其濃度成正比 ^[8]  。

（6）旋光性：除甘氨酸外，其他氨基酸有不對稱C原子，可以用旋光儀測定其旋光性。左旋性氨基酸有絲氨酸（Ser）、亮氨酸（Leu）、脯氨酸（Pro）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）等。右旋性氨基酸有丙氨酸（Ala）、異亮氨酸（Ile）、穀氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）、纈氨酸（Val）、賴氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）等 ^[15]  。

氨基酸因為同時存在胺基和羧基，同時具有酸性和鹼性，在酸性溶液中帶正電荷，在鹼性溶液中帶負電荷，是典型的兩性化合物。其中氨基可以發生酰化反應、亞硝酸反應、與醛反應、磺酰化反應、成鹽反應等各種反應。羧基可以在一定條件下發生酰化、酯化、脱羧和成鹽反應 ^[1]  。

因為氨基酸分子上帶有能釋放出質子的NH₃⁺和能接受質子的COO^-負離子，因此氨基酸是典型的兩性電解質。氨基酸在水溶液或結晶內基本上均以兼性離子或偶極離子的形式存在。

氨基酸的等電點（Isoelectric Point）：氨基酸的帶電狀況取決於所處環境的pH值，改變pH值可以使氨基酸帶正電荷或負電荷，也可使它處於正負電荷數相等，即淨電荷為零的兩性離子狀態。使氨基酸所帶正負電荷數相等即淨電荷為零時的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點，通常用pI表示。

當氨基酸溶液的pH大於pI時（如加入鹼），氨基酸中的–NH₃⁺給出質子，平衡右移，這時氨基酸主要以陰離子形式存在，若在電場中，則向正極移動。反之，當溶液的pH小於pI時（如加入酸），氨基酸中的–COO^-結合質子，使平衡左移，這時氨基酸主要以陽離子形式存在，若在電場中，則向負極移動。

各種氨基酸由於其組成和結構的不同，而具有不同的等電點。中性氨基酸的等電點小於7，一般為5.0～6.5。酸性氨基酸的等電點為3左右。鹼性氨基酸的等電為7.58～10.8。帶電顆粒在電場的作用下，向着與其電性相反的電極移動，稱為電泳（Electrophoresis）。由於各種氨基酸的相對分子質量和pI不同，在相同pH的緩衝溶液中，不同的氨基酸不僅帶的電荷狀況有差異，而且在電場中的泳動方向和速率也往往不同。因此，基於這種差異，可用電泳技術分離氨基酸的混合物。例如，天冬氨酸和精氨酸的混合物置於電泳支持介質（濾紙或凝膠）中央，調節溶液的pH至6.02（為緩衝溶液）時，此時天冬氨酸（pI=2.98）帶負電荷，在電場中向正極移動，而精氨酸（pI=10.76）帶正電荷，向負極移動 ^[9]  。

等電點的計算：首先寫出解離方程，兩性離子左右兩端的表觀解離常數的對數的算術平均值。一般pI值等於兩個相近pK值之和的一半。

解離原則：羧基解離度大於氨基，α–C上基團大於非α–C上同一基團的解離度。即優先解離α–COOH，隨後其他–COOH；然後解離α–NH₃⁺，隨後其他–NH₂。

在酸鹼滴定過程中，將體系pH隨滴定過程進行程度 (一般是滴定劑的加入量或滴定分數 T )的變化規律繪製所得曲線為酸鹼滴定曲線。以甘氨酸為例：1mol甘氨酸溶於水時，溶液pH為5.97，分別用標準NaOH和HCl滴定，以溶液pH值為縱座標，加入HCl和NaOH的摩爾數為橫座標作圖，得到滴定曲線。該曲線一個十分重要的特點就是在pH=2.34和pH=9.60處有兩個拐點，分別為甘氨酸的pK1和pK2。

氨基酸，顧名思義是指含有氨基的羧酸。生物體內的各種蛋白質是由20種基本氨基酸構成的。除甘氨酸外均為L–α–氨基酸（其中脯氨酸是一種L–α–亞氨基酸），R–α–氨基酸其結構通式如下圖所示（R基為可變基團）：

除甘氨酸外，其它蛋白質氨基酸的α–碳原子均為不對稱碳原子，即與α–碳原子鍵合的四個取代基各不相同，因此氨基酸可以有立體異構體，即存在D–型與L–型兩種構型 ^[8]  。

蛋白質氨基酸：即標準氨基酸，在蛋白質生物合成中，由專門的tRNA攜帶，直接參入到蛋白質分子之中，包括20種常見氨基酸以及2種不常見氨基酸。常見的20種氨基酸有：甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、絲氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天門冬酰胺、谷氨醯胺、蘇氨酸、天冬氨酸、穀氨酸、賴氨酸、精氨酸、組氨酸。2種不常見氨基酸為硒半胱氨酸和吡咯賴氨酸。含硒半胱氨酸只存在於含硒蛋白之中，而吡咯賴氨酸僅存在於一些原核生物體內，作為與產甲烷代謝有關的某些酶的組分。

非蛋白質氨基酸：不能直接參入到蛋白質分子之中，或者是蛋白質氨基酸翻譯後修飾產物。例如：瓜氨酸、鳥氨酸和羥脯氨酸。

非極性氨基酸（疏水氨基酸）共9種：丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、蛋氨酸、甘氨酸；

極性氨基酸（親水氨基酸）共13種：

極性不帶電荷（中性氨基酸）：絲氨酸、蘇氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬醯胺、谷氨醯胺、硒半胱氨酸、吡咯賴氨酸；

極性帶正電荷的氨基酸（鹼性氨基酸）：賴氨酸、精氨酸、組氨酸；

極性帶負電荷的氨基酸（酸性氨基酸）：天冬氨酸、穀氨酸 ^[7]  。

脂肪族氨基酸：丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、穀氨酸、賴氨酸、精氨酸、甘氨酸、絲氨酸、蘇氨酸、半胱氨酸、天冬醯胺、谷氨醯胺、硒半胱氨酸；

芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸；

雜環氨基酸：色氨酸、組氨酸、脯氨酸、吡咯賴氨酸；

雜環亞氨基酸：脯氨酸 ^[8]  。

必需氨基酸：指人體（或其它脊椎動物）不能自主合成或合成速度遠不適應機體的需要，必需由外部食物供給，這些氨基酸稱為必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。共有8種，其作用分別是：

賴氨酸：促進大腦發育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節松果腺(pineal gland)、乳腺、黃體及卵巢（Ovary），防止細胞退化；

色氨酸：促進胃液及胰液的產生；

苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；

蛋氨酸（甲硫氨酸）：參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；

蘇氨酸：有轉變某些氨基酸達到平衡的功能；

異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝；

亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；

纈氨酸：作用於黃體、乳腺及卵巢 ^[8]  。

半必需氨基酸和條件必需氨基酸：

人體雖能夠合成但通常不能滿足正常需要的氨基酸又被稱為半必需氨基酸或條件必需氨基酸，主要是精氨酸和組氨酸，在幼兒生長期這兩種是必需氨基酸。人體對必需氨基酸的需要量隨着年齡的增加而下降，成人比嬰兒顯著下降。其作用分別為：

精氨酸：精氨酸與脱氧膽酸製成的複合製劑（明諾芬）是主治梅毒（Syphilis）、病毒性黃疸等病的有效藥物。

組氨酸：可作為生化試劑和藥劑，還可用於治療心臟病、貧血、風濕性關節炎等的藥物。

非必需氨基酸：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸 ^[8]  。

概述：

氨基酸在人體內通過代謝可以發揮下列一些作用：

① 合成組織蛋白質，參與生物體功能；

② 變成酸、激素、抗體、肌酸等含氨物質；

③ 轉變為碳水化合物和脂肪，作為機體儲能物質；

④ 氧化成二氧化碳和水及尿素，產生能量。

蛋白質在食物營養中的作用是顯而易見的，但它在人體內並不能直接被利用，而是通過酶等消化作用，將高分子的蛋白質分解為低分子的多肽或氨基酸後，在小腸內被吸收，沿着肝門靜脈進入肝臟。一部分氨基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質；另一部分氨基酸繼續隨血液分佈到各個組織器官，任其選用，合成各種特異性的組織蛋白質。因此，人體對蛋白質的需要實際上是對氨基酸的需要。

在正常情況下，氨基酸進入血液速度與其輸出速度幾乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相當恆定。如以氨基氮計，每百毫升血漿中含量為4～6毫克，每百毫升血球中含量為6.5～9.6毫克。飽餐蛋白質後，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暫時升高，經過6～7小時後，含量又恢復正常。説明體內氨基酸代謝處於動態平衡（Dynamics Balance），以血液氨基酸為其平衡樞紐，肝臟是血液氨基酸的重要調節器。

當每日膳食中蛋白質的質和量適宜時，攝入的氮量由糞便、尿液和皮膚排出的氮量相等，稱之為氮的總平衡（Nitrogen balance）。實際上是蛋白質和氨基酸之間不斷合成與分解之間的平衡。正常人每日食進的蛋白質應保持在一定範圍內，突然增減食入量時，機體尚能調節蛋白質的代謝量維持氮平衡。食入過量蛋白質，超出機體調節能力，平衡機制就會被破壞。完全不吃蛋白質，體內組織蛋白依然分解，持續出現負氮平衡，如不及時補充，將對機體造成不可逆的傷害甚至死亡 ^[8]  。

氨基酸分解代謝所產生的α–酮酸，隨着不同特性，循糖或脂的代謝途徑進行代謝。α–酮酸可再合成新的氨基酸，或轉變為糖或脂肪，或進入三羧循環（Tricarboxylic acid cycle ），氧化分解成CO₂和H₂O，並放出能量。

某些氨基酸分解代謝過程中產生含有一個碳原子的基團，包括甲基、亞甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亞氨甲基等。一碳單位的主要生理功能是作為嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸聯繫的紐帶。

一碳單位具有以下兩個特點：

① 不能在生物體內以遊離形式存在；

② 必須以四氫葉酸（Tetrahydrogenfolic acid）為載體。

能生成一碳單位的氨基酸有：絲氨酸、色氨酸、組氨酸、甘氨酸。另外甲硫氨酸可通過S–腺苷甲硫氨酸（SAM）提供“活性甲基”（一碳單位），因此也可生成一碳單位。

氨基酸還參與體內構成酶、激素神經遞質以及部分維生素。酶的化學本質是蛋白質，如澱粉酶、胃蛋白酶、膽鹼脂酶、碳酸酐酶、轉氨酶等。含氮激素的成分是蛋白質或其衍生物，如生長激素、促甲狀腺激素、腎上腺素、胰島素、促腸液激素等。有的維生素是由氨基酸轉變或與蛋白質結合存在。酶、激素、維生素在調節生理機能、催化代謝過程中起着十分重要的作用 ^[8]  。

氨基酸在醫藥上主要用來製備複方氨基酸輸液，也用作治療藥物來用於合成多肽藥物。用作藥物的氨基酸有一百幾十種，其中包括構成蛋白質的氨基酸有22種和構成非蛋白質的氨基酸有100多種。

由多種氨基酸組成的複方製劑在現代靜脈營養輸液以及“要素飲食”療法中佔有非常重要的地位，對維持危重病人的營養，搶救患者生命起積極作用，成為現代醫療中不可少的醫藥品種之一。

穀氨酸、精氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、L–多巴等氨基酸單獨作用治療一些疾病，主要用於治療肝病疾病(Liver Diseases) 、消化道疾病 (gastrointestinal disorders)、腦病、心血管病、呼吸道疾病以及用於提高肌肉活力、兒科營養和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治療上出現了希望 ^[8]  。

蛋白質是生命的物質基礎，生命是蛋白質存在的一種形式。而蛋白質的基本單位是氨基酸。如果人體缺乏任何一種必需氨基酸，就可導致生理功能異常，影響機體代謝的正常進行，最後導致疾病。即使缺乏某些非必需氨基酸，會產生機體代謝障礙。如精氨酸和瓜氨酸對形成尿素十分重要；胱氨酸攝入不足就會引起胰島素減少，血糖升高。又如創傷後胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使熱能充足仍不能順利合成蛋白質 ^[8]  。

成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。氨基酸在食品中的作用不可忽視，有的是調味劑，有的是營養強化劑，有的可起增香作用等。

1.氨基酸的味感

大多數氨基酸都有味感，在食品中起着酸、甜、苦、澀等味的作用。色氨酸無毒，甜度強，它及其衍生物是很有發展前途的甜味劑。還有一些水溶性小的氨基酸具有苦味，是食品加工中蛋白質水解的產物。

穀氨酸主要存在於植物蛋白中，可用小麥產麪筋蛋白水解得到。穀氨酸具有酸味和鮮味兩種味，其中以酸味為主。當加鹼適當中和後生成穀氨酸鈉鹽；生成鹽以後，穀氨酸的酸味消失，鮮味增強。穀氨酸鈉是廣泛使用的鮮味劑-味精的主要成分。

2.風味的前提物質之一

氨基酸與糖類物質發生羰氨反應是食品加工中重要的香氣和上色的重要原因，在反應過程中消耗了一部分氨基酸和糖，生成了風味物質。氨基酸也會加熱分解生成某些風味物質，或在細菌的分解下產生具有異味的物質，所以氨基酸是風味物質的前提物質，也是腐敗菌的營養物質 ^[6]  。

氨基酸參與的代謝主要在肝臟中進行，具體有以下途徑：

第一步，脱氫，生成亞胺；

第二步，水解（Hydrolysis）。

這一步生成的H₂O₂有毒，可在體內過氧化氫酶催化下，生成H₂O和O₂，以解除對機體細胞的毒作用。

① 還原脱氨基（嚴格無氧條件下）；

② 水解脱氨基；

③ 脱水脱氨基；

④ 脱巰基脱氨基；

⑤ 氧化–還原脱氨基，兩個氨基酸互相發生氧化還原反應，生成有機酸、酮酸、氨；

⑥ 脱酰胺基作用。

轉氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除甘氨酸、賴氨酸、脯氨酸和蘇氨酸外，大部分氨基酸都能參與轉氨基作用。α–氨基酸和α–酮酸之間發生氨基轉移作用，結果是原來的氨基酸生成相應的酮酸，而原來的酮酸生成相應的氨基酸。

體內細胞單靠轉氨基作用不能最終脱掉氨基，單靠氧化脱氨基作用（deamination）也不能滿足機體脱氨基的需要，因此機體需要藉助聯合脱氨基作用以迅速脱去氨基：

①以穀氨酸脱氫酶為中心的聯合脱氨基作用。氨基酸的α–氨基先轉到α–酮戊二酸上，生成相應的α–酮酸和Glu，然後在L–Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α–酮戊二酸，並釋放出氨。

②通過嘌呤核苷酸循環的聯合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環的方式為主。

生物體內大部分氨基酸可進行脱羧作用（decarboxylation），生成相應的一級胺。氨基酸脱羧酶專一性很強，每一種氨基酸都有一種脱羧酶，輔酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反應廣泛存在於動、植物和微生物中，有些產物具有重要生理功能，如腦組織中L–Glu脱羧生成r–氨基丁酸，是重要的神經遞質（Neurotransmitter）。His脱羧生成組胺（又稱組織胺，Histamine），有降低血壓的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血壓的作用。但大多數胺類對動物有毒，體內有胺氧化酶，能將胺氧化為醛和氨。

綜上，氨基酸在人體中的存在，不僅提供了合成蛋白質的重要原料，而且對於促進生長，進行正常代謝、維持生命提供了物質基礎。如果人體缺乏或減少其中某一種，人體的正常生命代謝就會受到障礙，甚至導致各種疾病的發生或生命活動終止。

在20種基本氨基酸中，人類可以合成其中的11種。另外9種氨基酸必需從食物中攝取，所以稱為必需氨基酸，即苯丙氨酸、甲硫氨酸、蘇氨酸、色氨酸、賴氨酸、組氨酸、纈氨酸、亮氨酸和異亮氨酸 ^[11]  。

生化中根據氨基酸的合成途徑將其分為5類：穀氨酸類型、天冬氨酸類型、丙酮酸衍生物類型、絲氨酸類型和芳香族氨基酸類型。組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登–邁耶霍夫（Embden–Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的，但是芳香族氨基酸、組氨酸例外。芳香族氨基酸的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖–4–磷酸有關，組氨酸由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。

必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的酶，約有60種酶參與。總體來説，各種類型中有些步驟簡單，有些就很複雜。高等動物放棄了其中較為繁瑣的，改為從食物中獲取。

例如，穀氨酸類型都是由α-酮戊二酸衍生而來，包括穀氨酸、谷氨醯胺、脯氨酸和精氨酸，蕈類和眼蟲的賴氨酸合成也屬於此途徑。

穀氨酸可由α-酮戊二酸與氨經穀氨酸脱氫酶催化合成，消耗NADPH（脱氨時生成的是NADH）。另一種方式是谷氨醯胺與α-酮戊二酸反應，形成2個穀氨酸，由穀氨酸合成酶催化。這種方式比較耗費能量，但谷氨醯胺合成酶Km低，可在較低的氨濃度下反應，所以更為常用。

氨基酸的測定方法有很多，如顯色反應、高效液相色譜法、液相色譜-質譜聯用法、毛細管電泳法、氣相色譜法等，詳述如下 ^[12]  ：

主要是利用氨基酸與衍生劑發生化學反應，產生藍紫色化合物，該化合物在某一波長處有最大吸收峯，根據吸收值大小得到氨基酸含量。常用的衍生劑為茚三酮。分光光度法具有操作方便、儀器要求簡單、成本低、應用範圍廣以及適用於芳香族氨基酸檢測等特點。

根據分離原理的不同，可分為毛細管區帶電泳、毛細管凝膠電泳、毛細管等電電泳、毛細管等速電泳以及膠束電動毛細管電泳。其中，毛細管區帶電泳和膠束電動毛細管電泳可用於氨基酸檢測。毛細管電泳法具有分離效率高、分析時間短、溶劑用量少、無須梯度洗脱以及適用於氨基酸的手性分離等特點，但該方法分析結果重現性較差。

利用有機化合物的含氫基團在特定波長區域躍遷，產生光譜的變化，結合統計學方法間接地實現氨基酸的定量檢測。近紅外光譜法具有高效、無污染、無破壞性以及可同時檢測多組分等特點。

將氨基酸衍生化處理變為容易氣化的物質，根據氣態樣品中各組分在流動相和固定相中的分配係數的不同，實現對氨基酸的定量分析。GC法不僅能檢測氨基酸含量，還可以發現新氨基酸，但缺點在於操作複雜、干擾因素多，專一性差。

是最常用的一種氨基酸檢測方法。由於大多數氨基酸本身沒有紫外吸收和熒光反應，因此需要對樣品進行衍生化處理將其轉化為有紫外吸收和發射熒光的物質，衍生可分為柱前衍生和柱後衍生。

17種氨基酸的液相色譜圖（異硫氰酸苯酯（PITC）試劑作用下） ^[16] 

1.天冬氨酸2.穀氨酸3.絲氨酸4.甘氨權5.組氨酸6.精氨酸7.蘇氨酸8.丙氨酸9.脯氨酸10.氨11.酪氨酸12.纈氨酸13.甲硫氨酸14.半胱氨酸15.異亮氨酸16.亮氮酸17.苯丙氨酸18.賴氮酸

肽鍵（peptide bond）：一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。

肽（peptide）：兩個或兩個以上氨基酸通過肽鍵共價連接形成的聚合物。是氨基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的氨基酸數目為2個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下氨基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上氨基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。肽鏈中的氨基酸已不是遊離的氨基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的氨基酸均稱為氨基酸殘基（amino acid residue）。

多肽和蛋白質的區別，一方面是多肽中氨基酸殘基數較蛋白質少，一般少於50個，而蛋白質大多由100個以上氨基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，還認為多肽一般沒有嚴密並相對穩定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構，這也是蛋白質發揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素（Insulin）劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是氨基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物 ^[8]  。

AI方面：2022年，華盛頓大學醫學院生物學家的研究表明，機器學習可比以前更準確、更快速地創建蛋白質分子。團隊設計了一種生成氨基酸序列的新算法，名為ProteinMPNN，運行時間約為1秒，比以前最好的軟件快200多倍，不需要專家定製即可運行。這一進步有望帶來更多新的疫苗、療法、碳捕獲工具和可持續生物材料。相關論文發表在《Science》雜誌上 ^[13]  。

在過去的十年裏，科學家們發現抑制動物飲食中的氨基酸可以減緩某些腫瘤的生長。腫瘤依賴於非必需氨基酸絲氨酸和甘氨酸。絲氨酸和甘氨酸是生物合成連接在一起的，它們為蛋白質、脂類和核酸的合成提供了必要的前體，這些物質對癌細胞的生長至關重要，同時也支持腫瘤的穩態。加州大學聖地亞哥分校和Salk生物研究所的研究人員採取了一種不同的方法來減緩腫瘤的生長。他們的研究發表在《Nature》雜誌上 ^[14]  。