氨基酸

1827年，Auguste Arthur Plisson和Étienne Ossian Henry通過水解1806年從蘆筍汁中分離出的蘆筍胺（asparagine），首次發現了天冬氨酸。他們最初的方法是用氫氧化鉛，但現在更常用其他各種酸或鹼來代替。 ^[9]  而後陸續有幾個氨基酸被單獨發現，而最後確立氨基酸的命名則是在1900年左右通過化學家在實驗室水解不同的蛋白，得到了很多種不同的氨基酸，就是有一個氨基一個羧基和一個側鏈的結構的物質。1820年在蛋白質的水解產物中發現了結構最簡單的甘氨酸。

1935年發現最後一種氨基酸蘇氨酸，1940年代，人類已發現自然界中存在20餘種氨基酸。賴氨酸是Drech-sel於1889年首先從酪蛋白上分離出來的。 ^[10] 

2022年6月6日，據日本經濟新聞報道，日本宇宙航空研究開發機構的小行星探測器“隼鳥2號”從小行星“龍宮”帶回地球的沙子樣本中，發現了“生命之源”——氨基酸。這是首次在地球以外確認氨基酸的存在。 ^[14] 

世界上最早從事氨基酸工業化生產的是日本味之素公司的創造人池田菊苗。他於20世紀40年代初在實驗室中偶然發現：在海帶浸泡液中可提取出一種白色針狀結晶物。該物質具有強烈鮮味，分析結果表明它是穀氨酸的一種鈉鹽。池田菊苗最後終於找到一種工業化生產味之素的新途徑即利用小麥粉加工澱粉後剩下的“麪筋”為原料，首先用鹽酸將其水解得到穀氨酸，然後加入純鹼中和即可得到食品級的穀氨酸鈉。

穀氨酸是世界上第一個工業化生產的氨基酸單一產品。此後，科學家利用蛋白質水解法可將羽毛、人發、豬血等原料水解成為氨基酸，但這些氨基酸多為“DL混合型氨基酸”其拆分十分困難。

在60年代確立的工業微生物發酵法使氨基酸工業開始起飛。此後許多種常用氨基酸品種（其中包括：穀氨酸、賴氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸等等）均可利用微生物發酵法生產，從而使其產量大增，成本大為下降。 ^[11] 

氨基酸通常為無色晶體，熔點超過200℃，比一般有機化合物的熔點高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鮮4種不同味感。穀氨酸單鈉和甘氨酸是用量最大的鮮味調味料。氨基酸一般易溶於水、酸溶液和鹼溶液中，不溶或微溶於乙醇或乙醚等有機溶劑。氨基酸在水中的溶解度差別很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃時，100g水中酪氨酸僅溶解0.045g，但在熱水中酪氨酸的溶解度較大。賴氨酸和精氨酸常以鹽酸鹽的形式存在，因為它們極易溶於水，因潮解而難以製得結晶 ^[5]  。

（1）色澤和顏色：各種常見的氨基酸易成為無色結晶，結晶形狀因氨基酸的結構不同而有所差異。如L-穀氨酸為四角柱形結晶，D-穀氨酸則為菱形片狀結晶。

（2）熔點：氨基酸結晶的熔點較高，一般在200～300℃，許多氨基酸在達到或接近熔點時會分解成胺和CO₂。

（3）溶解度：絕大部分氨基酸都能溶於水。不同氨基酸在水中的溶解度有差別，如賴氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度較大，酪氨酸、半胱氨酸、組氨酸的溶解度很小。各種氨基酸都能溶於強鹼和強酸中。但氨基酸不溶或微溶於乙醇。

（4）味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、鹹等。其味感的種類與氨基酸的種類、立體結構有關。從立體結構上講，一般來説，D-型氨基酸都具有甜味，其甜味強度高於相應的L-型氨基酸。

（5）紫外吸收特性：各種常見的氨基酸對可見光均無吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光區具有明顯的光吸收現象。而大多數蛋白質中都含有這3種氨基酸，尤其是酪氨酸。因此，可以利用280nm波長處的紫外吸收特性定量檢測蛋白質的含量。 ^[6] 

氨基酸的一個重要光學性質是對光有吸收作用。20種Pr-AA在可見光區域均無光吸收，在遠紫外區（小於220nm）均有光吸收，在紫外區（近紫外區）（220nm～300nm）只有三種AA有光吸收能力，這三種氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因為它們的R基含有苯環共軛雙鍵系統。

苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白質一般都含有這三種AA殘基，所以其最大光吸收在大約280nm波長處，因此能利用分光光度法很方便的測定蛋白質的含量。分光光度法測定蛋白質含量的依據是朗伯—比爾定律。在280nm處蛋白質溶液吸光值與其濃度成正比。 ^[7] 

1、兩性解離與等電點

氨基酸在水溶液或結晶內基本上均以兼性離子或偶極離子的形式存在。所謂兩性離子是指在同一個氨基酸分子上帶有能釋放出質子的NH₃⁺纈氨酸離子和能接受質子的COO^-負離子，因此氨基酸是兩性電解質。

氨基酸的等電點：氨基酸的帶電狀況取決於所處環境的pH值，改變pH值可以使氨基酸帶正電荷或負電荷，也可使它處於正負電荷數相等，即淨電荷為零的兩性離子狀態。使氨基酸所帶正負電荷數相等即淨電荷為零時的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點。

氨基酸分子中同時含有酸性基團和鹼性基團，因此，氨基酸既能和較強的酸反應。也能與較強的鹼反應而生成穩定的鹽，具有兩性化合物的特徵。 ^[7] 

當調節某一種氨基酸溶液的pH為一定值時，該種氨基酸剛好以偶極離子形式存在，在電場中，既不向負極移動，也不向正極移動，即此時其所帶的正、負電荷數相等，淨電荷為零，呈電中性，此時此溶液的pH稱為該氨基酸的等電點，通常用pI表示。在等電點時，氨基酸主要以偶極離子的形式存在。當氨基酸溶液的pH大於pI時（如加入鹼），氨基酸中的一NH₃⁺給出質子，平衡右移，這時氨基酸主要以陰離子形式存在，若在電場中，則向正極移動。反之，當溶液的pH小於pI時（如加入酸），氨基酸中的一COO^-結合質子，使平衡左移，這時氨基酸主要以陽離子形式存在，若在電場中，則向負極移動。

各種氨基酸由於其組成和結構的不同，而具有不同的等電點。中性氨基酸的等電點小於7，一般為5.0～6.5。酸性氨基酸的等電點為3左右。鹼性氨基酸的等電為7.58～10.8。帶電顆粒在電場的作用下，向着與其電性相反的電極移動，稱為電泳。由於各種氨基酸的相對分子質量和pI不同，在相同pH的緩衝溶液中，不同的氨基酸不僅帶的電荷狀況有差異，而且在電場中的泳動方向和速率也往往不同。因此，基於這種差異，可用電泳技術分離氨基酸的混合物。例如，天冬氨酸和精氨酸的混合物置於電泳支持介質（濾紙或凝膠）中央，調節溶液的pH至6.02（為緩衝溶液）時，此時天冬氨酸（pI=2.98）帶負電荷，在電場中向正極移動，而精氨酸（pI=10.76）帶正電荷，向負極移動 ^[8]  。

2、解離常數

解離式中K₁和K₂′分別代表α－碳原子上-COOH和-NH₃的表現解離常數。在生化上，解離常數是在特定條件下（一定溶液濃度和離子強度）測定的。等電點的計算可由其分子上解離基團的表觀解離常數來確定。 ^[7] 

3、多氨基（鹼性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解離

解離原則：先解離α-COOH，隨後其他-COOH；然後解離α-NH₃⁺，隨後其他-NH₂。總之羧基解離度大於氨基，α-C上基團大於非α-C上同一基團的解離度。等電點的計算：首先寫出解離方程，兩性離子左右兩端的表觀解離常數的對數的算術平均值。一般pI值等於兩個相近pK值之和的一半。如天冬氨酸、賴氨酸。 ^[7] 

4、氨基酸的酸鹼滴定曲線

以甘氨酸為例：摩爾甘氨酸溶於水時，溶液pH為5.97，分別用標準NaOH和HCl滴定，以溶液pH值為縱座標，加入HCl和NaOH的摩爾數為橫座標作圖，得到滴定曲線。該曲線一個十分重要的特點就是在pH=2.34和pH=9.60處有兩個拐點，分別為其pK₁和pK₂。

密碼子，RNA分子中每相鄰的三個核苷酸編成一組，在蛋白質合成時，代表某一種氨基酸。科學家已經發現，信使RNA在細胞中能決定蛋白質分子中的氨基酸種類和排列次序。也就是説，信使RNA分子中的四種核苷酸（鹼基）的序列能決定蛋白質分子中的20種氨基酸的序列。鹼基數目與氨基酸種類、數目的對應關係是怎樣的呢？為了確定這種關係，研究人員在試管中加入一個有120個鹼基的信使RNA分子和合成蛋白質所需的一切物質，結果產生出一個含40個氨基酸的多肽分子。可見，信使RNA分子上的三個鹼基能決定一個氨基酸。 ^[7] 

氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物體內的各種蛋白質是由20種基本氨基酸構成的。除甘氨酸外均為L-α-氨基酸（其中脯氨酸是一種L-α-亞氨基酸），R-α-氨基酸其結構通式如圖1（R基為可變基團）：

除甘氨酸外，其它蛋白質氨基酸的α-碳原子均為不對稱碳原子（即與α-碳原子鍵合的四個取代基各不相同），因此氨基酸可以有立體異構體，即可以有不同的構型（D-型與L-型兩種構型）。 ^[7] 

22種蛋白質氨基酸在結構上的差別取決於側鏈基團R的不同。通常根據R基團的化學結構或性質將22種氨基酸進行分類

非極性氨基酸（疏水氨基酸）共9種：

丙氨酸（Ala）；纈氨酸（Val）；亮氨酸（Leu）；異亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）；苯丙氨酸（Phe）；色氨酸（Trp）；蛋氨酸（Met）；甘氨酸（Gly）

極性氨基酸（親水氨基酸）共13種：

極性不帶電荷（中性氨基酸）：絲氨酸（Ser）；蘇氨酸（Thr）；半胱氨酸（Cys）；酪氨酸（Tyr）；天冬醯胺（Asn）；谷氨醯胺（Gln）；硒半胱氨酸（Sec）；吡咯賴氨酸（Pyl）

極性帶正電荷的氨基酸（鹼性氨基酸）：賴氨酸（Lys）；精氨酸（Arg）；組氨酸（His）

極性帶負電荷的氨基酸（酸性氨基酸）：天冬氨酸（Asp）；穀氨酸（Glu） ^[6]  。

1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人體（或其它脊椎動物）不能合成或合成速度遠不適應機體的需要，必需由食物蛋白供給，這些氨基酸稱為必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。共有8種其作用分別是：

賴氨酸：促進大腦發育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退化；

色氨酸：促進胃液及胰液的產生；

苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；

蛋氨酸（甲硫氨酸）：參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；

蘇氨酸：有轉變某些氨基酸達到平衡的功能；

異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝；腦下腺屬總司令部作用於甲狀腺、性腺；

亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；

纈氨酸：作用於黃體、乳腺及卵巢。 ^[7] 

2、半必需氨基酸和條件必需氨基酸：

精氨酸：精氨酸與脱氧膽酸製成的複合製劑（明諾芬）是主治梅毒、病毒性黃疸等病的有效藥物。

組氨酸：可作為生化試劑和藥劑，還可用於治療心臟病、貧血、風濕性關節炎等的藥物。

人體雖能夠合成精氨酸和組氨酸，但通常不能滿足正常的需要，因此，又被稱為半必需氨基酸或條件必需氨基酸，在幼兒生長期這兩種是必需氨基酸。人體對必需氨基酸的需要量隨着年齡的增加而下降，成人比嬰兒顯著下降。（近年很多資料和教科書將組氨酸劃入成人必需氨基酸）

3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 ^[7] 

氨基酸在人體內通過代謝可以發揮下列一些作用：①合成組織蛋白質；②變成酸、激素、抗體、肌酸等含氨物質；③轉變為碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，產生能量。

蛋白質在食物營養中的作用是顯而易見的，但它在人體內並不能直接被利用，而是通過變成氨基酸小分子後被利用的。即它在人體的胃腸道內並不直接被人體所吸收，而是在胃腸道中經過多種消化酶的作用，將高分子蛋白質分解為低分子的多肽或氨基酸後，在小腸內被吸收，沿着肝門靜脈進入肝臟。一部分氨基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質；另一部分氨基酸繼續隨血液分佈到各個組織器官，任其選用，合成各種特異性的組織蛋白質。

在正常情況下，氨基酸進入血液中與其輸出速度幾乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相當恆定。如以氨基氮計，每百毫升血漿中含量為4～6毫克，每百毫升血球中含量為6.5～9.6毫克。飽餐蛋白質後，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暫時升高，經過6～7小時後，含量又恢復正常。説明體內氨基酸代謝處於動態平衡，以血液氨基酸為其平衡樞紐，肝臟是血液氨基酸的重要調節器。因此，食物蛋白質經消化分解為氨基酸後被人體所吸收，抗體利用這些氨基酸再合成自身的蛋白質。人體對蛋白質的需要實際上是對氨基酸的需要。

當每日膳食中蛋白質的質和量適宜時，攝入的氮量由糞、尿和皮膚排出的氮量相等，稱之為氮的總平衡。實際上是蛋白質和氨基酸之間不斷合成與分解之間的平衡。正常人每日食進的蛋白質應保持在一定範圍內，突然增減食入量時，機體尚能調節蛋白質的代謝量維持氮平衡。食入過量蛋白質，超出機體調節能力，平衡機制就會被破壞。完全不吃蛋白質，體內組織蛋白依然分解，持續出現負氮平衡，如不及時採取措施糾正，終將導致抗體死亡。 ^[7] 

氨基酸分解代謝所產生的α-酮酸，隨着不同特性，循糖或脂的代謝途徑進行代謝。α-酮酸可再合成新的氨基酸，或轉變為糖或脂肪，或進入三羧循環，氧化分解成CO₂和H₂O，並放出能量。

某些氨基酸分解代謝過程中產生含有一個碳原子的基團，包括甲基、亞甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亞氨甲基等。

一碳單位具有以下兩個特點：1.不能在生物體內以遊離形式存在；2.必須以四氫葉酸為載體。能生成一碳單位的氨基酸有：絲氨酸、色氨酸、組氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通過S-腺苷甲硫氨酸（SAM）提供“活性甲基”（一碳單位），因此蛋氨酸也可生成一碳單位。一碳單位的主要生理功能是作為嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸聯繫的紐帶。

參與構成酶、激素、部分維生素。酶的化學本質是蛋白質（氨基酸分子構成），如澱粉酶、胃蛋白酶、膽鹼脂酶、碳酸酐酶、轉氨酶等。含氮激素的成分是蛋白質或其衍生物，如生長激素、促甲狀腺激素、腎上腺素、胰島素、促腸液激素等。有的維生素是由氨基酸轉變或與蛋白質結合存在。酶、激素、維生素在調節生理機能、催化代謝過程中起着十分重要的作用。 ^[7] 

氨基酸在醫藥上主要用來製備複方氨基酸輸液，也用作治療藥物和用於合成多肽藥物。用作藥物的氨基酸有一百幾十種，其中包括構成蛋白質的氨基酸有20種和構成非蛋白質的氨基酸有100多種。

由多種氨基酸組成的複方製劑在現代靜脈營養輸液以及“要素飲食”療法中佔有非常重要的地位，對維持危重病人的營養，搶救患者生命起積極作用，成為現代醫療中不可少的醫藥品種之一。

穀氨酸、精氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、L-多巴等氨基酸單獨作用治療一些疾病，主要用於治療肝病疾病、消化道疾病、腦病、心血管病、呼吸道疾病以及用於提高肌肉活力、兒科營養和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治療上出現了希望。 ^[7] 

正如恩格斯所説：“蛋白質是生命的物質基礎，生命是蛋白質存在的一種形式。”如果人體內缺少蛋白質，輕者體質下降，發育遲緩，抵抗力減弱，貧血乏力，重者形成水腫，甚至危及生命。一旦失去了蛋白質，生命也就不復存在，故有人稱蛋白質為“生命的載體”。可以説，它是生命的第一要素。

蛋白質的基本單位是氨基酸。如果人體缺乏任何一種必需氨基酸，就可導致生理功能異常，影響機體代謝的正常進行，最後導致疾病。即使缺乏某些非必需氨基酸，會產生機體代謝障礙。精氨酸和瓜氨酸對形成尿素十分重要；胱氨酸攝入不足就會引起胰島素減少，血糖升高。又如創傷後胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使熱能充足仍不能順利合成蛋白質。 ^[7] 

成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。

氨基酸在食品中的作用不可忽視，有的是調味劑，有的是營養強化劑，有的可起增香作用等。

1．氨基酸的味

大多數氨基酸都有味感，在食品中起着酸、甜、苦、澀等味的作用。色氨酸無毒，甜度強，它及其衍生物是很有發展前途的甜味劑。還有一些水溶性小的氨基酸具有苦味，是食品加工中蛋白質水解的產物。

穀氨酸主要存在於植物蛋白中，可用小麥產麪筋蛋白水解得到。穀氨酸具有酸味和鮮味兩種味，其中以酸味為主。當加鹼適當中和後生成穀氨酸鈉鹽；生成鹽以後，穀氨酸的酸味消失，鮮味增強。穀氨酸鈉是廣泛使用的鮮味劑——味精的主要成分。

2．風味的前提物質之一

氨基酸與糖類物質發生羰氨反應是食品加工中重要的香氣和上色的重要原因，在反應過程中消耗了一部分氨基酸和糖，生成了風味物質。氨基酸也會加熱分解生成某些風味物質，或在細菌的分解下產生具有異味的物質，所以氨基酸是風味物質的前提物質，也是腐敗菌的營養物質。 ^[6] 

蛋白質是一類大分子物質，可以在酸、鹼或蛋白酶的作用下水解為小分子物質：蛋白質徹底水解後，能得到其基本組成單位——氨基酸（amino acid）。存在於自然界中的氨基酸有300餘種，但是參與構成蛋白質的氨基酸通常有20種，並且它們均屬於L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。這些氨基酸以不同的連接順序通過肽鍵連接起來構成蛋白質 ^[5]  。

氨基酸參與代謝的具體途徑有以下幾條：

主要在肝臟中進行：包括如下幾種過程：

1、氧化脱氨基作用：第一步，脱氫，生成亞胺；第二步，水解。生成的H₂O₂有毒，在過氧化氫酶催化下，生成H₂O和O₂，解除對細胞的毒害。

2、非氧化脱氨基作用：①還原脱氨基（嚴格無氧條件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巰基脱氨基；⑤氧化-還原脱氨基，兩個氨基酸互相發生氧化還原反應，生成有機酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。

3、轉氨基作用：轉氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能參與轉氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之間發生氨基轉移作用，結果是原來的氨基酸生成相應的酮酸，而原來的酮酸生成相應的氨基酸。

4、聯合脱氨基作用：單靠轉氨基作用不能最終脱掉氨基，單靠氧化脱氨基作用也不能滿足機體脱氨基的需要。機體藉助聯合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：1、以穀氨酸脱氫酶為中心的聯合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先轉到α-酮戊二酸上，生成相應的α-酮酸和Glu，然後在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，並釋放出氨。2、通過嘌呤核苷酸循環的聯合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環的方式為主。

生物體內大部分氨基酸可進行脱羧作用，生成相應的一級胺。氨基酸脱羧酶專一性很強，每一種氨基酸都有一種脱羧酶，輔酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反應廣泛存在於動、植物和微生物中，有些產物具有重要生理功能，如腦組織中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要的神經遞質。His脱羧生成組胺（又稱組織胺），有降低血壓的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血壓的作用。但大多數胺類對動物有毒，體內有胺氧化酶，能將胺氧化為醛和氨。

因此，氨基酸在人體中的存在，不僅提供了合成蛋白質的重要原料，而且對於促進生長，進行正常代謝、維持生命提供了物質基礎。如果人體缺乏或減少其中某一種，人體的正常生命代謝就會受到障礙，甚至導致各種疾病的發生或生命活動終止。 ^[7] 

組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，後者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。

必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用於生物鹼、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由於氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由於脱羧轉變成胺後被分解 ^[7]  。

1、茚三酮反應（ninhydrin reaction）

試劑：茚三酮（弱酸環境加熱）

顏色：紫色（脯氨酸、羥脯氨酸為黃色）

原理：檢驗α-氨基酸

2、坂口反應（Sakaguchi reaction）

試劑：α-萘酚+鹼性次溴酸鈉

顏色：紅色

原理：檢驗胍基，精氨酸有此反應

3、米隆反應（又稱米倫氏反應）

試劑：HgNO₃+HNO₃⁺（加熱）

顏色：紅色

原理：檢驗酚基，酪氨酸有此反應，未加熱則為白色

4、Folin-Ciocalteau反應（酚試劑反應）

試劑：磷鎢酸-磷鉬酸

顏色：藍色

原理：檢驗酚基，酪氨酸有此反應

5、黃蛋白反應

試劑：濃硝酸（煮沸）

顏色：黃色

原理：檢驗苯環，酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反應

6、Hopkin-Cole反應（乙醛酸反應）

試劑：乙醛酸，濃硫酸

顏色：紫紅色

原理：檢驗吲哚基，色氨酸有此反應

7、Ehrlich反應

試劑：對二甲氨基苯甲醛、濃鹽酸

顏色：藍色

原理：檢驗吲哚基，色氨酸有此反應

8、硝普鹽試驗

試劑：Na₂(NO)Fe(CN)₂·2H₂O、稀氨水

顏色：紅色

原理：檢驗巰基，半胱氨酸有此反應

9、Sulliwan反應

試劑：1,2-萘醌-4-磺酸鈉、Na₂SO₃

顏色：紅色

原理：檢驗巰基，半胱氨酸有此反應

10、Folin反應

試劑：1,2-萘醌-4-磺酸鈉（鹼性環境）

顏色：深紅色

原理：檢驗α－氨基酸

肽鍵（peptide bond）：一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。

肽（peptide）：兩個或兩個以上氨基酸通過肽鍵共價連接形成的聚合物。是氨基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的氨基酸數目為2個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下氨基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上氨基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。肽鏈中的氨基酸已不是遊離的氨基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的氨基酸均稱為氨基酸殘基（amino acid residue）。

多肽和蛋白質的區別，一方面是多肽中氨基酸殘基數較蛋白質少，一般少於50個，而蛋白質大多由100個以上氨基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，還認為多肽一般沒有嚴密並相對穩定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構，這也是蛋白質發揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是氨基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。 ^[7] 

2022年，華盛頓大學醫學院生物學家團隊設計了一種生成氨基酸序列的新算法，名為ProteinMPNN，運行時間約為1秒，不需要專家定製即可運行。相關論文發表在《科學》雜志上 ^[15]  。