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蛋白質二級結構
鎖定
- 中文名
- 蛋白質二級結構
- 外文名
- secondary structure of protein
- 定 義
- 多肽鏈中有規則重複的構象
- 限 於
- 主鏈原子的局部空間排列
- 不包括
- 肽鏈其他區段的相互關係及側鏈
- 結 構
- α-螺旋、β-摺疊、β-轉角等
蛋白質二級結構定義
蛋白質分子的二級結構(secondarystructure)通常是指蛋白質多肽鏈沿主鏈骨架方向的空間走向、規則性循環式排列,或某一段肽鏈的局部空間結構,即蛋白質的二級結構為肽鏈主鏈或一段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間盤繞、摺疊位置,它並不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。
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蛋白質二級結構二級結構形式
蛋白質二級結構的基本類型有α螺旋、β摺疊、β轉角、Ω環和無規捲曲。如血紅蛋白和肌紅蛋白中含有大量的α-螺旋,鐵氧蛋白(ferredoxin)則不含任何的α螺旋。蛋白質中各種類型的二級結構並不是均勻地分佈在蛋白質中,不同蛋白質中β摺疊和β-轉角的數量也有很大的變化。
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蛋白質二級結構α螺旋
α螺旋的形成和穩定性受肽鏈中氨基酸殘基側鏈基團的形狀、大小及電荷等影響。如多肽中連續存在酸性或鹼性氨基酸,由於帶同性電荷而相斥,阻止鏈內氫鍵形成趨勢而不利於α螺旋的生成;R側鏈較大的氨基酸殘基(如異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等)集中的區域,因空間位阻的影響,也不利於α螺旋的穩定;脯氨酸或羥脯氨酸殘基的N原子位於吡咯環中,C-N單鍵不能旋轉,並且其α-亞氨基在形成肽鍵後,N原子上無氫原子,不能生成維持僅螺旋所需之氫鍵,故不能形成α螺旋。顯然,蛋白質分子中氨基酸的組成和排列順序對α螺旋的形成和穩定性具有決定性的影響。
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α螺旋是蛋白質二級結構的主要形式,肌紅蛋白和血紅蛋白分子有許多肽段呈α螺旋,毛髮的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝塊中的纖維蛋白,它們的多肽鏈幾乎都是α螺旋。數條α螺旋狀的多肽鏈纏繞在一起,可增強其機械強度和伸縮性(彈性)。
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蛋白質二級結構β摺疊
(3)肽鏈平行的走向有順式和反式兩種,肽鏈的N端在同側為順式,不在同側為反式,反式較順式平行摺疊更加穩定。
能形成β摺疊的氨基酸殘基一般不大,而且不帶同種電荷,這樣有利於多肽鏈的伸展,如甘氨酸、丙氨酸在p摺疊中出現的概率最高。β摺疊常見於蛋白質的二級結構,蠶絲蛋白幾乎都是p摺疊結構,一些球狀蛋白中也含有β摺疊
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蛋白質二級結構β轉角
多肽鏈中出現的180°回折的結構稱為β轉角(β-bend)或β回折(β-turn),即U型轉折結構。它是由四個連續氨基酸殘基構成,第2個氨基酸殘基多為脯氨酸,甘氨酸、天冬氨酸、天冬醯胺也常出現在β轉角結構中,第一個氨基酸殘基的羰基與第四個氨基酸殘基的亞氨基之間形成氫鍵以維持其穩定。
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常見的轉角含有4個氨基酸殘基,有兩種類型。轉角I的特點是:第1個氨基酸殘基羰基氧與第4個殘基的酰胺氮之間形成氫鍵;轉角II的第3個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第2個殘基大都是脯氨酸。
蛋白質二級結構Ω環
Ω環(Ω loop)是近二三十年才發現的一類二級結構,它們雖然不像α螺旋和β摺疊片那樣規正,但仍有規則可循,屬幹部分規正的二級結構。從形式上Ω環可看成是β轉角的延伸。此環有兩個特徵。一是環的長度不超過16個氨基酸殘基,一般為6~8個殘基,尤以8殘基的Ω環為最多;二是它改變了蛋白質肽鏈的走向,使得形成環的首尾兩個殘基之間的距離<1nm。
對肽鏈摺疊成正確的蛋白質構象來説,規正的二級結構一旦形成,就作為蛋白質三級結構的結構元件存在,要把這些元件連接並組合成特定的三級結構還有賴於像β轉角和Ω環這樣一些部分規正、但可變性較大的二級結構。一般認為蛋白質中規正的一級結構主要是維持三級結構的輪廊直接跟蛋白質生物活性有關、活動性更大的部位絕大多數是由轉角和環構成的。
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蛋白質二級結構無規捲曲
除上述有規則的構象外,多肽鏈中肽平面的一些無規則排列的無規律構象,稱為無規捲曲(randomcoil)。無規捲曲通過主鏈間的氫鍵或主鏈與側鏈間的氫鍵穩定其構象,是蛋白質結構中的基本構件。捲曲的柔性構象可使肽鏈改變走向,利於連接結構相對剛性的α螺旋和β摺疊,在蛋白質肽鏈的捲曲、摺疊過程中起重要作用。
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