α-螺旋

①肽鏈以螺旋狀盤卷前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃；②螺旋結構被規則排布的氫鍵所穩定，氫鍵排布的方式是：每個氨基酸殘基的N—H與其氨基側相間三個氨基酸殘基的C=O形成氫鍵。這樣構成的由一個氫鍵閉合的環，包含13個原子。因此，α-螺旋常被準確地表示為3.6/13螺旋。螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉，在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。

①側鏈基團的電荷性質和大小都有影響，甘氨酸由於側鏈太小，構象不穩定，是α螺旋的破壞者；② 連續存在帶相同電荷的氨基酸殘基；③ 不存在脯氨酸殘基，脯氨酸由於其亞氨基少一個氫原子，無法形成氫鍵，而且Cα－N鍵不能旋轉，所以是α螺旋的破壞者，肽鏈中出現脯氨酸就中斷α螺旋，形成一個“結節”。

α-螺旋中所有氫鍵都沿螺旋軸指向同一方向。每一肽鍵都有由N-H和C=O的極性產生的偶極距。

所謂帽化就是給末端裸露的N-H和C=O提供僅見氫鍵配偶體（partner），並摺疊蛋白質的其他部分以促成與末端的非極性殘基的疏水作用。