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α螺旋
鎖定
α-螺旋(
α-helix)是
蛋白質二級結構的主要形式之一。指多
肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升,每3.6 個
氨基酸殘基螺旋上升一圈,向上平移0.54nm,故螺距為0.54nm,兩個氨基酸殘基之間的距離為0.15nm。螺旋的方向為
右手螺旋。氨基酸
側鏈R基團伸向螺旋外側,每個
肽鍵的
羰基氧和第四個N-H形成氫鍵,氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由於肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵,故α-螺旋十分穩定。
α-螺旋(
α-helix):蛋白質中常見的
二級結構,
肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀,一般都是
右手螺旋結構,螺旋是靠鏈內
氫鍵維持的。每個
氨基酸殘基(第n個)的
羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基(第4+n個)的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手
α-螺旋結構中,螺距為0.54nm,每一圈含有3.6個氨基酸
殘基,每個殘基沿着螺旋的長軸上升0.15nm。
- 中文名
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α螺旋
- 外文名
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α-helix
- 類 型
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二級結構
- 提出人
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Linus Pauling和Robert Corey
- 見載刊物
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《細胞生物學名詞(第二版)》 科學出版社
- 公佈時間
-
2009年
[1]
α螺旋詳解
α螺旋是一種最常見的
二級結構,最先由Linus Pauling和Robert Corey於1951年提出,其主要內容是:
α螺旋的結構
[2]
①
肽鏈骨架圍繞一個軸以
螺旋的方式伸展;
②螺旋形成是自發的,肽鏈骨架上由n位
氨基酸殘基上的-C=O與n+4位
殘基上的-NH之間形成的
氫鍵起着穩定的作用;被氫鍵封閉的環含有13個原子,因此α螺旋也稱為3.6/13螺旋;
③每隔3.6個殘基,螺旋上升一圈;每一個氨基酸殘基環繞
螺旋軸100°,
螺距為0.54nm,即每個氨基酸殘基沿軸上升0.15nm;螺旋的半徑是0.23nm;Φ角和Ψ角分別為-57°和-47°;
α螺旋功能
α-螺旋在DNA結合
基序(DNA binding motifs)中有非常重要的作用,比如在
鋅指結構,
亮氨酸拉鍊,螺旋-轉角-螺旋等基序中都含有α-螺旋。這是因為α-螺旋的直徑為1.2nm,正好和
B-DNA大溝的直徑相等,所以能夠和
B型DNA緊密結合。
α螺旋穩定性
α螺旋原因
α螺旋影響因素
1. Pro(及Hpro)使
α-螺旋中斷,產生“結節”。Pro的
α-碳原子參與
吡咯環的形成,使α-碳原子—N鍵不能旋轉,
Gly繞α-碳原子的
自由度更大,所以大多α-螺旋起始或中止於Gly,還有Tyr和Ser等。
2.
側鏈較大的氨基酸相鄰時影響生成兩個“α-碳上分支”(α-碳原子上除了H,還有兩個其他基團接在上面,如Thr,
Ile(ile),
Val等)。
3.帶相同電荷的氨基酸相鄰,使α-螺旋趨於解體。
(概述圖片來源)
- 參考資料
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1.
α螺旋
.911查詢[引用日期2021-07-07]
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2.
David L. Nelson & Michael M. Cox.Lehninger Principles of Biochemistry SEVENTH EDITION.:W. H. Freeman and Company,2017.