輕鏈

輕鏈（light chain，L）大約由214個氨基酸殘基組成，通常不含碳水化合物，分子量約為24kD。每條輕鏈含有兩個由鏈內二硫鍵內二硫所組成的環肽。L鏈共有兩型：kappa（κ）與lambda（λ），同一個天然免疫球蛋白分子上L鏈的型總是相同的。正常人血清中的κ：λ約為2：1。遊離輕鏈的測定及其醫學意義：

免疫球蛋白（Ig）輕鏈分為κ（kappa）和λ（lambda）2個型別，每個Ig分子上只有一個型別的輕鏈，人類κ（kappa）和λ（lambda）的比例為6：4.輕鏈為能自由通過腎小球基底膜的小分子蛋白質，在腎小管被重吸收回到血循環中，所以正常人尿中只有少量輕鏈存在。當代謝失調和多發性骨髓瘤時，血中出現大量遊離輕鏈，並由尿中排出，即為Bence-Jones蛋白（本週蛋白）。

輕鏈為免疫球蛋白分子中相對分子量較小的鏈。免疫球蛋白分子的基本結構是由二硫鍵連接的四條多肽鏈組成的對稱結構，稱為單體，呈“Y”或“T”字形。其中兩條相同的長鏈，由450 ~550個氨基酸殘基組成，相對分子量較大，稱為重鏈。另兩條相同的短鏈，由214個氨基酸殘基組成，相對分子量較小，稱為輕鏈。每條多肽鏈都有氮基端和基端，氨基末端輕鏈的1/2和重鏈的1/4區域內氨基酸組成及排列順序高度可變，稱為可變區(V區)，用VH和VL表示，能與抗原特異性結合。羧基末端輕鏈的1/2與重鏈的3/4區域內氨基酸的組成和排列比較恆定，稱此區為恆定區，用CH 和CL.表示。位於重鏈恆定區之間的鉸鏈區，含有大量的脯酸，富有彈性，可使免疫球蛋白由T型轉變為Y型，暴露補體結合點，便於結合補體 ^[4]  。

血清遊離輕鏈：3～19mg/L

λ型遊離輕鏈：6～26mg/L

κ/λ比值為0.26～1.65.

需要注意的是：遊離輕鏈尚無國際參考品，檢測方法也沒有統一，所以，不同廠家試劑盒的檢測結果無可比性。

對單克隆性γ球蛋白增多症（MGP）的敏感性為88%～98%；對非分泌性骨髓瘤（NSM）的敏感性為65%～70%，有助於單克隆輕鏈病、AL-澱粉樣變的早期診斷，也可用於化療或自身外周血幹細胞移植後是否復發的監測。