β-摺疊

存在於各種天然蛋白質中的一種特定的瓦楞狀立體結構，又稱β－片層。如果把毛髮等不溶性蛋白質在熱水中浸泡,並用力拉伸,就可發現這些物質的結構是β－摺疊層。蠶絲的絲心蛋白在天然狀態下也有同樣的結構。在大多數情況下，β－摺疊層是兩條或兩條以上肽鏈並列在一起，彼此以氫鍵連接構成的層狀結構（圖1）。層狀結構中的肽鏈彼此間或平行排列（N端同處一側），或反平行排列（N端分處兩側），分別構成平行和反平行β－摺疊層。平行和反平行摺疊層摺疊程度稍有差異，如第1氨基酸殘基的α－碳原子與順序上第3氨基酸殘基的α－碳原子的距離，在平行β－摺疊層中為 6.5埃，在反平行β－摺疊層中是7.0埃（圖2）。

60年代以來,球狀蛋白質的晶體結構被陸續解出,發現許多蛋白質中都有β-摺疊層,平行的和反平行的都有。有時候許多段肽鏈排列成一大片，正、反平行的β－摺疊層也可交錯在一起排列，構成“扭轉折疊層”。在多數蛋白質中，β－摺疊層與α－螺旋是並存的,但也有個別蛋白質如免疫球蛋白 IgG的分子中只存在β－摺疊層和無特定結構的部分。

Beta-摺疊層並不是平的，因為側鏈的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏。這樣每一股會更緊密排列，氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7埃。在蛋白質結構中beta-摺疊通常會用箭頭表示。肽鏈的氮端在同側為順式，兩殘基間距為0.65nm；不在同側為反式，兩殘基間距為0.70nm。反式較順式平行肽鏈更加穩定。能形成β摺疊的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利於多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β摺疊中出現的幾率最高。免疫球蛋白有大量的Β－肽鏈層。

另一種常見的蛋白質模序是alpha-螺旋和三種不同的β－轉角。不屬於一個模序的蛋白質一級結構部分被稱之為不規則螺旋。這些部分對蛋白質的空間構象非常重要。