BCR複合物

mIg主要功能是結合特異性抗原。Ig α和Igβ也屬於免疫球蛋白超家族成員，主要功能是作為信號傳導分子轉導抗原與BCR結合產生的信號，參與Ig從胞內向胞膜的轉運。 ^[1] 

B細胞抗原受體（B cell receptor,BCR）複合物至少由四種不同的多肽鏈組成，抗原結合部位是由重鏈和輕鏈構成的膜表面Ig的四鏈結構，此外，在BCR中還含有Igα和Igβ兩種多肽鏈，最近在白細胞分化抗原國際專題 ^[2]  討論會中分別命名為CD79a和CD79b。在人類B細胞，與mIgM相關的Igα和Igβ分別為47kDa和37kDa糖蛋白，屬 於免疫球蛋白超家族成員，編碼Igα和Igβ的基因分別稱為mb-1和B29。Igα和Igβ胞膜外區氨基端處均有一個Ig樣結構域。Igα和Igβ均可作為蛋白酪氨酸激酶的底物，可能與BCR信號轉導有關，因為mIgM和mIgD胞漿區只有3個氨基酸（KVK），不可能單獨把胞膜外的刺激信號傳遞到細胞內。Igα和Igβ胞漿部分尾部有6個保守的氨基酸殘基，可能以磷酸化形式與胞漿中不同酶中存在的SH2（src-homology2）結構域結合。