整聯蛋白

整聯蛋白是一種跨膜的異質二聚體，它由兩個非共價結合的跨膜亞基，即α和β亞基所組成。細胞外球形結構域是一個露出脂雙分子層約20nm的頭部，頭部可同細胞外基質蛋白結合， 細胞內的尾部則與肌動蛋白相連。整聯蛋白的兩個亞基，α和β鏈都是糖基化的， 並通過非共價鍵結合在一起。整聯蛋白同基質蛋白的結合需要二價陽離子， 如Ca2+ 、Mg2+ 等的參與。有些細胞外基質蛋白可被多種整聯蛋白識別。

整聯蛋白作為跨膜接頭在細胞外基質和細胞內肌動蛋白骨架之間起雙向聯絡作用，將細胞外基質同細胞內的骨架網絡連成一個整體，這就是整聯蛋白所起的細胞粘着作用。

整聯蛋白還具有將細胞外信號向細胞內傳遞的作用。當整聯蛋白的細胞外結構域同細胞外配體（如纖粘連蛋白或層粘連蛋白）結合時會誘導整聯蛋白細胞內結構域的末端發生構型的變化，構型的變化反過來會改變整聯蛋白的細胞質結構域末端同相鄰蛋白的相互作用，如同粘着斑激酶(FAK)作用，其結果，FAK會引起一些蛋白質的磷酸化，引起信號放大的級聯反應。在某些情況下,這種反應會啓動一些基因的表達。

整聯蛋白(以及其他的一些細胞表面分子)參與的的信號轉導對細胞的許多行為產生影響， ^[1]  包括運動、生長甚至細胞的生存。整聯蛋白同細胞外基質中粘着蛋白的識別與結合分為兩種類型∶一類是同RGD區域結合，另一類則不需要RGD區域。