6-磷酸果糖激酶

目前認為6-磷酸果糖激酶-1的催化效率最低，因此它是糖酵解的限速酶。6-磷酸果糖激酶-1是一個四聚體，其活性受多種別構效應劑的影響。ATP、異檸檬酸、檸檬酸等是此酶的別構抑制劑，而AMP、ADP、1,6 -二磷酸果糖和2,6 -二磷酸果糖(fructose2,6 biphosphate，F-2,6-BP)是別構激活劑。 ^[1] 

6-磷酸果糖激酶-1有2個結合ATP的位點，一是活性中心內的催化部位，ATP作為底物與之結合；另一個是活性中心以外的別構部位，ATP作為別構抑制劑與之結合，別構部位與ATP的親和力較低。因而當體內ATP較豐富時，不需要進行糖酵解途徑產能，高濃度ATP結合到6 -磷酸果糖激酶1的別構部位抑制酶活性。AMP可與ATP競爭別構結合部位，抵消ATP的抑制作用。1,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1的反應產物，這種產物正反應作用比較少見，它有利於糖的分解。 ^[1] 

2,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酸-1最強的別構激活劑，其作用是與AMP一起取消ATP和檸檬酸對磷酸果糖激酶-1的別構抑制作用。它是由6-磷酸果糖激酶-2(6-phosphofructokinase-2，PFK-2)催化6-磷酸果糖C₂磷酸化而生成。6-磷酸果糖激酶一2和果糖二磷酸酶一2這兩種酶的活性共存於一個酶蛋白上，具有2個分開的催化中心，是一種雙功能酶。此酶以共價修飾方式調節酶活性。胰高血糖素可通過cAMP-蛋白激酶A信號通路使6-磷酸果糖激酶的32位絲氨酸發生磷酸化，磷酸化後6-磷酸果糖激酶一2活性降低，而果糖二磷酸酶-2活性升高、糖酵解減弱，糖異生増加。磷蛋白磷酸酶可將6-磷酸果糖激酶-2/果糖二磷酸酶-2發生去磷酸化，6-磷酸果糖激酶-2去磷酸化後活性增高，而果糖二磷酸酶-2活性降低。 ^{[1]  [2]}