小G蛋白

小G蛋白的共同特點是，當結合了GTP時即成為活化形式，這時可作用於下游分子使之活化，而當GTP水解成為GDP時（自身為GTP酶）則恢復到非活化狀態。這一點與Gα類似，但是小G蛋白的分子量明顯低於Gα。

在細胞中存在着一些專門控制小G蛋白活性的小G蛋白調節因子，有的可以增強小G蛋白的活性，如鳥苷酸交換因子（guanine nucleotide exchange factor, GEF），有的可以降低小G蛋白活性，如GTP酶活化蛋白（GTPase activating protein, GAP）和鳥苷酸解離抑制因子（Guanine nucleotide dissociation Inhibitor, GDI）。

小G蛋白：近年來研究發現小G蛋白，特別是一些原癌基因表達產物有着廣泛的調節功能。Ras蛋白主要參與細胞增殖和信號轉導；Rho蛋白對細胞骨架網絡的構成發揮調節作用；Rab蛋白則參與調控細胞內膜交通（membrane traffic）。此外，Rho和Rab亞家庭可能分別參與淋巴細胞極化（polarization）和抗原的提呈。某些信號蛋白通過SH-3功能區將酪氨酸激酶途徑同一些由小G蛋白所控制的途徑連接起來，如Rho（與Ras有30%同源性）調節胞漿中微絲上肌動蛋白的聚合或解離，從而影響細胞形態。這一事實解釋了某些含有SH-3的蛋白同細胞骨架某些成份相關聯或調節它們的功能。