Ig超家族

Ig超家族中某些成員如Fascilin Neuroglian和Amalgam等分子存在於昆蟲中，這表明Ig超家族結構域的多樣化（diversification）在後生動物（Metazoon）進化早期即開始發生，通過基因的複製（duplication）和隨後發生的偏離（divergence）產生了具有不同功能的多功能域結構。

由於細胞表面標誌、單克隆抗體以及基因工程技術的應用，發現越來越多的膜表面分子和蛋白分子屬於Ig超家族，主要包括T細胞、B細胞識別抗原受體及其信號轉導分子，免疫球蛋白重鏈和輕鏈，MHC抗原及相關分子，免疫球蛋白Fc段受體，某些細胞因子受體，與神經系統功能和粘附有關的分子，某些粘附分子和分化抗原等。

Ig超家族成員均含有1～7個Ig樣結構域，每個Ig樣結構域約含70～110個氨基酸殘基。其二級結構是兩個各含3～5個反平行β摺疊股所形成的β片層（anti-parallel β-pleated sheet)平面，每個反平行β摺疊股由5～10個氨基酸殘基組成，β片層內側的疏水性氨基酸起到穩定Ig摺疊的作用。大多類結構域內有一個垂直連接兩個β片層的二硫鍵，組成二硫鍵的兩個半胱氨酸之間約含55～75個氨基酸。少數Ig結構域如CD2、LFA-3第1個結構域，PDGFR第4個結構域，CD4第3個結構域等缺乏二硫鍵。肽鏈這種球形結構的摺疊方式稱為免疫球蛋白摺疊（Ig fold)。

Ig超家族的功能是以識別為基礎，因此又稱為識別球蛋白超家族（cognoglobulin superfamily）。Ig摺疊形成一個緊密的球狀結構，提供了與不同球狀結構多肽或化學基團粘附的部位，使之獲得不同的生物學功能。IGSF很可能最早起源於原始的具有粘附功能的基因，通過複製和突變衍生形成了識別抗原、細胞因子受體、IgFc段受體、細胞間粘附分子以及病毒受體等不同的結構域。

IGSF識別的基本方式有以下幾種。1.IGSF和IGSF相互識別

IGSF分子相互識別中有嗜同種的相互作用和異嗜性相互作用兩種形式。

（1）嗜同種的相互作用（homophilic interaction)：如相同神經細胞粘附分子（NCAM）之間的相互識別，血小板內皮細胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互識別。

（2）異嗜性相互作用（heterophilic interaction)，如CD2與LFA-3，CD4與MHC Ⅱ類分子的單態部分（α2和β2），CD8與MHCⅠ類分子的單態部分（α3），Poly IgR與多聚Ig，FcγRⅠ（CD64）、FcγRⅡ(CD32)、FcγRⅢ（CD16）與Ig Fc段，FcεRⅠ與IgE Fc段，FcαR（CD89）與IgA Fc段，CD28與B7/BB1（CD80）等之間的相互識別。

2.IGSF和integrin相互識別　如ICAM-1（CD54）、ICAM-2（CD102）、ICAM-3（CD50）與LFA-1（CD11a/CD18），VCAM-1（CD106）與VLA-4（CD49d/CD29)之間的相互作用。

3.IGSF和其它分子的相互識別　包括TCR識別MHCⅠ類或Ⅱ類分子與抗原復全物，細胞因子受體識別細胞因子等。