膜內在蛋白質

內在蛋白以疏水的部分直接與磷脂的疏水部分共價結合，兩端帶有極性，貫穿膜的內外；外在蛋白以非共價鍵結合在固有蛋白的外端上，或結合在磷脂分子的親水頭上。如載體、特異受體、酶、表面抗原。佔20%～30%的表面蛋白質（外周蛋白質）以帶電的氨基酸或基團——極性基團與膜兩側的脂質結合；佔70%～80%的結合蛋白質（內在蛋白質）通過一個或幾個疏水的α-螺旋（20～30個疏水氨基酸吸收而形成，每圈3.6個氨基酸殘基，相當於膜厚度。相鄰的α-螺旋以膜內、外兩側直鏈肽連接）即膜內疏水羥基與脂質分子結合。理論上，鑲嵌在脂質層中的蛋白質是可以橫向漂浮移位的，因而該是隨機分佈的；可實際存在着的有區域性的分佈；（這可能與膜內側的細胞骨架存在對某種蛋白質分子侷限作用有關），以實現其特殊的功能：細胞與環境的物質、能量和信息交換等。（Frye和Edidin1970年用發紅光的鹼性芯香紅標記人細胞同用發綠光熒光素標記膜蛋白抗體標記離體培養的小鼠細胞一起培養，然後使它們融合，從各自分佈，經過37℃40min後變為均勻分佈。光致漂白熒光恢復法，微區監測）