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泛素活化酶

鎖定
泛素活化酶,也稱為E1酶,催化泛素化反應的第一步,該反應可以通過蛋白酶體針對蛋白質進行降解泛素或泛素樣蛋白與靶向蛋白的共價鍵是真核生物調控蛋白功能的主要機制。許多過程如細胞分裂、免疫反應胚胎髮育也受到泛素和泛素樣蛋白翻譯後修飾的調控。 [1] 
中文名稱
泛素活化酶
英文名稱
ubiquitin-activating enzyme
定  義
編號:EC 6.3.2.19。泛素化級聯反應中的第一個酶(E1)。在MgATP存在下,一個分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub,通過非共價鍵與E1結合,而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基與E1中的—SH形成硫酯鍵,從而被激活。
應用學科
生物化學與分子生物學(一級學科),酶(二級學科)
中文名
泛素活化酶
外文名
Ubiquitin-activating enzyme
縮    寫
E1,UBE1或Uba [2] 

泛素活化酶作用原理

泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP,在自身的活性位點的半胱氨酸(Cys)的和泛素C末端76號甘氨酸(Gly76)之間形成高能硫酯鍵,從而激活泛素的-COOH末端,為下一步親核攻擊做準備 [3]  。編碼E1的基因為uba1.

泛素活化酶泛素系統

蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈,且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程, 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme),泛素結合酶 E2 (ubiquitin conjugating enzyme) 和泛素連接酶E3(ubiquitin-protein ligase), 也稱底物識別因子(substrate recognition factor)。它們的作用機制現已基本研究清楚:首先由E1通過其活性中心的Cys殘基與泛素的C端形成硫酯鍵活化單個遊離的泛素(此步驟需要ATP),然後E1將活化的泛素遞交給E2,最後由E3募集特異的底物和E2,並介導泛素從E2轉移到靶蛋白 [4] 
蛋白質的泛素化修飾,其中substrate是靶蛋白 蛋白質的泛素化修飾,其中substrate是靶蛋白
參考資料