微絲結合蛋白

微絲是細胞骨架中由肌動蛋白裝配形成的螺旋狀高聚物。肌動蛋白可以兩種不同的形式存在。其基本的形式是球狀肌動蛋白（G肌動蛋白），由374個氨基酸殘基組成的肽鏈，摺疊為直徑約4納米的球狀結構。另一種形式是纖絲狀肌動蛋白（F肌動蛋白），由G肌動蛋白聚合而成。兩條F肌動蛋白鏈絞在一起呈螺旋狀，13個G肌動蛋白組成一個長約37納米的週期性的重複單位。 ^[1] 

微絲中還含有其他種類的蛋白質，被稱為微絲附件蛋白，即微絲結合蛋白，它們中間的絕大多數是和肌動蛋白結合的，因此，也被稱為肌動蛋白結合蛋白。在某種意義上，也可認為微絲結合蛋白就是肌動蛋白結合蛋白。根據各自行使的功能和產生的效應，微絲結合蛋白可以被分為四類。

第一類微絲由G肌動蛋白聚合而成，因此，有一大類微絲結合蛋白是影響G肌動蛋白和F肌動蛋白之間的聚合和解離，進而調控微絲的功能。其中，有些蛋白質是作用於F肌動蛋白鏈的末端的肌動蛋白，例如：凝溶膠蛋白在低Ca^2＋濃度時，促進G肌動蛋白的聚合；而絨毛蛋白則在高Ca^2＋濃度時，促進F肌動蛋白解聚。以這種方式起作用的蛋白質還有：肌割蛋白、斷裂蛋白，以及附割蛋白和切割蛋白等。附割蛋白和切割蛋白在細胞外吐時，調節細胞骨架的重排。另一部分蛋白質，包括：肌肉Z線相關的CAPZ中的35 000的肽鏈、aginactin、插入蛋白/張力蛋白和抑制蛋白等，也參與肌動蛋白的聚合和解離，但是，它們並不作用在微絲的端點。前兩者是促進G肌動蛋白聚合，後兩者則是延緩G肌動蛋白的聚合，或和G肌動蛋白結合阻止其聚合。其中一些蛋白質可以還有其他的性能。例如aginactin和熱激蛋白70相似；而β胸腺素也影響到肌動蛋白的聚合和解離，但是最初是從胸腺中分離得到的，其作用是防止骨髓血細胞的分裂。

第二類微絲結合蛋白是促使F肌動蛋白成為束狀或網狀結構，進而成為應力纖維，作為骨架的支柱。屬於這類蛋白質的有：α和β血影蛋白、微絲蛋白、胞襯蛋白等分子量約25 000的大蛋白質，絲束蛋白、成束蛋白等分子量為58 000～68 000的蛋白質。

第三類微絲結合蛋白將微絲和細胞膜內側的一些組分連接起來。踝蛋白和黏着斑蛋白一方面和細胞膜結合，另一方面又和微絲的端點結合。而α和β輔肌動蛋白除了連接膜蛋白和肌動蛋白外，還可以使F肌動蛋白交聯成片。在神經中，還有中介微絲和突觸顆粒結合的突觸蛋白Ⅰ。

第四類微絲結合蛋白是引發和調節肌動蛋白運動的蛋白質。典型的代表是肌肉中的肌球蛋白。肌球蛋白自身具有ATP酶的活性，因此，可以提供肌球動蛋白運動所需的能量。原肌球蛋白可以調節肌動蛋白和肌球蛋白的結合。Ca^2＋也是肌動蛋白行使一些功能所必需的，因此，鈣結合蛋白也可以和肌動蛋白結合。在肌肉細胞中則是肌鈣蛋白，在非肌肉細胞中則有屬於鈣調蛋白家族的鈣介蛋白。 ^[1] 

肌動蛋白及其形成的微絲在細胞中佔有重要地位。因此，多種多樣的微絲結合蛋白在調節微絲的功能中起到重要作用。 ^[1]