亮氨酸拉鍊模式

所有這些蛋白的肽鏈羧基端約35個氨基酸殘基有形成α螺旋的特點，每兩圈(7個氨基酸殘基)有一個亮氨酸殘基。這樣，在α螺旋一側的Leu排成一排，兩個蛋白質分子的α - 螺旋之間靠Leu殘基之間的疏水作用力形成一條拉鍊狀結構。這類蛋白與DNA的特異結合都是以二聚體形式起作用的，但與DNA結合的結構域是拉鍊區相鄰的肽鏈 N 端帶正電荷的鹼性氨基酸區。