郎飛結

朗飛結處軸膜上的分子包含神經束蛋白（neurofascin）-186、細胞黏附分子（在中樞神經系統中為接觸蛋白，在周圍神經系統中為神經細胞黏附分子）和高度聚集的Na通道。這些Na+通道與錨蛋白GβⅣ血影蛋白（spectrin）結合，形成複合體。

在朗飛結的兩側存在結側區連接（paranodal junctions），髓鞘胞質環錨定在軸突上。此連接的形成有賴於3種細胞黏附分子的相互作用，即軸突上的接觸蛋白（contactin）、接觸蛋白相關蛋白（contactin-associated protein，Caspr）以及膠質細胞上的神經束蛋白-155。Caspr也稱結側蛋白（paranodin），是一種與接觸蛋白相關，且高表達於中樞及外周有髓神經纖維郎飛結側區軸膜上的跨膜糖蛋白。神經束蛋白186和-155為同型異構體蛋白分子，前者來源於神經元，分佈於朗飛結區，後者產生自神經膠質細胞，分佈於結側區。敲除了神經束蛋白基因的小鼠其朗飛結和結側區的分子複合體將不復存在。

近結側區（juxtaparanode region）的軸膜則富含2種搖牀型（shaker-type）Kv1鉀通道以及短暫軸突糖蛋白-1（transient axonal glycoprotein-1，TAG-1）和Caspr2形成的順式複合體（ciscomplex）。TAG-1是一種135kDa的糖蛋白，借聚糖磷脂酰肌醇（glycanphos phatidy linositol，GPI）錨定於神經元軸膜上，主要在發育中的哺乳類神經系統的神經元短暫表達，與軸突生長、神經突起延伸等神經發育過程有關。Caspr2與Caspr有45%的氨基酸同源性，二者關係密切且相近，都與接觸蛋白相關。TAG-1和Caspr2複合體通過細胞骨架相關蛋白4.1B以及一種含有PDZ結構域的蛋白質與搖牀型鉀離子通道相結合。

髓鞘的形成是一個可調節的不斷髮育的過程。形成髓磷脂（myelin）的膠質細胞被一羣分子調控，形成不僅絕緣且有保護軸突功能的髓鞘，而且在軸突膜上形成一些特殊的分子區域。軸突的每個結構區域都含有獨特的多蛋白複合體、細胞黏附分子、調節蛋白分子和多種離子通道。

在郎飛結處，在膠質細胞靠近軸突之前，鈉離子通道就廣泛而分散地分佈於軸突膜上。現如今，人們對周圍神經系統朗飛結形成的機制研究得比較清楚。人們發現，施萬細胞縱向伸長並與軸突形成緊密接觸後，鈉離子通道開始在軸突上聚集。一種由施萬細胞分泌的朗飛結胞外蛋白神經膠質蛋白（gliomedin），募集神經束蛋白-186和神經細胞黏附分子（neuron-glia-relatedcell-adhesionmolecule，NrCAM），並與它們結合。然後，神經束蛋白-186募集錨定蛋白G，並結合Na通道。同時，βⅣ血影蛋白通過結合錨定蛋白G，也被募集到朗飛結上，形成複合體。之後這個複合體連接到軸突的骨架蛋白上，並進一步被結側區固定。

對於中樞神經系統，朗飛結形成機制尚不十分明確，人們推測其朗飛結的形成可能存在兩種啓動機制。首先，少突膠質細胞及結旁星形膠質細胞分泌的可溶性分子，可能會啓動郎飛結的形成。少突膠質細胞分泌的Omgp對朗飛結的形成及其正常功能起着重要的作用。有報道顯示，由結旁星形膠質細胞分泌的細胞外蛋白-多功能蛋白聚糖（versican）V2，除了可以聚集胞外基質中的細胞黏合素R（tenascin-R）和磷酸黏蛋白（phosphacan）外，還能與神經束蛋白-186和接觸蛋白結合，與Na通道在軸膜上的聚集有着重要的關係。再者，結側區的分子連接也可能啓動和調節朗飛結的形成。例如，結側區膠質細胞與軸突的分子連接可以形成一個屏障，通過限制相關分子向兩邊的擴散來集中蛋白複合體。

另外，βⅣ血影蛋白等分子起着穩固蛋白聚集的作用，可以通過加固相關複合體在軸突上的錨定，促進Na通道的聚集。而軸突在生長髮育過程中的極化，也可能會影響到Na、K通道在軸突上的分佈。