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微絲

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微絲(microfilaments)是由肌動蛋白(Actin)分子螺旋狀聚合成的,直徑約為7nm的纖絲,又稱肌動蛋白絲(actin filament),與微管中間纖維共同組成細胞骨架,是一種所有真核細胞中均存在的分子量大約42kDa的蛋白質,也是一種高度保守的蛋白質,因物種差異(例如藻類與人類)的不同不會超過20%。微絲對細胞貼附、鋪展、運動、內吞細胞分裂等許多細胞功能具有重要作用。 [1] 
微絲的主要功能有:微絲聚集成束,沿平行於胞質環流的方向排列,控制細胞的胞質環流。花粉管的生長也與微絲有關。 [2] 
中文名
微絲
外文名
microfilaments
actin filament
別    名
肌動蛋白絲
實    質
分子量大約42kDa的蛋白質
地    位
對細胞起着很大的作用

微絲結構與組成

微絲微觀結構

微絲 微絲 [1]
微絲是雙股肌動蛋白絲以螺旋的形式組成的纖維,直徑為7納米螺距為36納米,兩股肌動蛋白絲是同方向的。肌動蛋白纖維也是一種極性分子,具有兩個不同的末端,一個是正端,另一個是負端
微絲與它的結合蛋白(binding protein)以及肌球蛋白(myosin)三者構成化學機械系統,利用化學能產生機械運動。由微絲形成的微絲束稱為應力纖維,常橫貫於細胞長軸。脊椎動物肌動蛋白分為α、β和γ三種類型,α型分佈於心肌和橫紋肌細胞中,α及γ型分佈於平滑肌細胞中,β及γ型分佈於非肌細胞中。聚合的及非聚合態的肌動蛋白能與其多種結合蛋白相互作用,這些結合蛋白對肌動蛋白的聚合及對微絲的穩定、長度及分佈具有調節作用。 [3] 

微絲化學組成

肌動蛋白三維結構與肌動蛋白纖維
肌動蛋白三維結構與肌動蛋白纖維(2張)
肌動蛋白單體(又被稱為G-Actin,全稱為球狀肌動蛋白,Globular Actin,下文簡稱G肌動蛋白)為球形,其表面上有一ATP結合位點。肌動蛋白單體一個接一個連成一串肌動蛋白鏈,兩串這樣的肌動蛋白鏈互相纏繞扭曲成一股微絲。這種肌動蛋白多聚體又被稱為纖維形肌動蛋白(F-Actin,Fibrous Actin)。
微絲首先發現於肌細胞中, 在橫紋肌和心肌細胞中肌動蛋白成束排列組成肌原纖維,具有收縮功能。微絲也廣泛存在於非肌細胞中。在細胞週期的不同階段或細胞流動時,,它們的形態、分佈可以發生變化。因此,非肌細胞的微絲同胞質微管一樣, 在大多數情況下是一種動態結構,以不同的結構形式來適應細胞活動的需要。 [3] 

微絲組裝與去組裝

微絲能被組裝和去組裝。當單體上結合的是ATP時,就會有較高的相互親和力,單體趨向於聚合成多聚體,就是組裝。而當ATP水解ADP後,單體親和力就會下降,多聚體趨向解聚,即是去組裝。高ATP濃度有利於微絲的組裝。所以當將細胞質放入富含ATP的溶液時,細胞質會因為微絲的大量組裝迅速凝固成膠。而微絲的兩端組裝速度並不一樣。快的一端(+極)比慢的一端(-極)快上5到10倍。當ATP濃度達一定臨界值時,可以觀察到+極組裝而-極同時去組裝的現象,被命為“踏車行為”。 [3] 

微絲過程

微絲 微絲 [4]
微絲的組裝分為三個階段:即成核期(nuleation phase)、生長期(growth phase)或延長期,以及平衡期(equilibrium)。成核期是微絲組裝的限速過程,需要一定的時間,故又稱延遲期,此時肌動蛋白開始聚合,其二聚體不穩定,易水解,只有形成三聚體才穩定,即核心形成。一旦核心形成,球狀肌動蛋白便迅速在核心兩端聚合,進入生長期。微絲兩端的組裝速度有差異,正端的組裝速度明顯快於負端,約為負端的10倍以上。微絲延長到一定時期,肌動蛋白摻入微絲的速度與其從微絲負端解離的速度達到平衡,此時進入平衡期,微絲長度基本不變,正端延長長度等於負端縮短的長度,並仍進行着聚合與解離活動。
微絲的組裝可用踏車模型(treadmiling model)和非穩態動力學模型(dynamic instability)來解釋,但後者更為合理。ATP是調節微絲組裝的動力學不穩定性行為的主要因素。另外,微絲結合蛋白(actin-binding protein,ABP)對微絲的組裝也有調控作用。 [1] 

微絲調節

微絲的組裝和去組裝受到細胞質內多種蛋白的調節,這些蛋白能結合到微絲上,影響其組裝去組裝速度,被稱之為微絲結合蛋白(association protein)。
微絲 微絲 [5]
微絲的組裝先需要“核化”(nucleation),即幾個單體首先聚合,其它單體再與之結合成更大的多聚體。Arp複合體(Actin related-protein)是一種能與肌動蛋白結合的蛋白,它起到模板的作用,促進肌動蛋白的多聚化。Arp複合體由Arp2,Arp3和其它5種蛋白構成。 [1] 
封閉蛋白(end-blocking protein)則是微絲兩端的“帽子”。當這種蛋白結合到微絲上時,微絲的組裝和去組裝就會停止。這對一些長度固定的蛋白來説很重要,如細肌絲
而前纖維蛋白(Profilin,或譯G肌動蛋白結合蛋白)則是促進多聚的,相應地促解聚的蛋白則有絲切蛋白(Cofilin)。纖絲切割蛋白filament severing protein),如溶膠蛋白(Gelsolin),能將微絲從中間切斷。粘着斑蛋白(Vinculin)則能固定微絲到細胞膜上,形成粘着斑交聯蛋白(cross-linking protein)有兩個以上肌動蛋白結合位點,起到連接微絲的作用,其中,絲束蛋白(fimbrin)幫助微絲結成束狀,而細絲蛋白(filamin)則將微絲交聯成網狀。 [1] 

微絲微絲的功能

微絲除參與形成肌原纖維外還具有以下功能:

微絲形成應力纖維

微絲 微絲 [1]
肌細胞中的應力纖維(stress fiber)與肌原纖維有很多類似之處:都包含肌球蛋白II、原肌球蛋白細絲蛋白和α-輔肌動蛋白。培養的成纖維細胞中具有豐富的應力纖維,並通過粘着斑固定在基質上。在體內應力纖維使細胞具有抗剪切力 [3] 

微絲形成微絨毛

小腸微絨毛 小腸微絨毛 [1]
小腸上皮細胞的遊離面存在着大量微絨毛(microvilli),其軸心是一束平行排列的微絲,微絲束正極指向微絨毛頂端,下端終止於端網結構(terminal web)。微絲束對微絨毛形態起着支持作用。由於微絲束不含肌球蛋白、原肌球蛋白和α-輔肌動蛋白,因而該微絲束無收縮能力。 [3] 

微絲細胞變形運動

細胞的變形運動中,微絲起着關鍵的作用。過程可分為以下四步:
①微絲纖維生長,使細胞表面突出,形成片足(lamellipodium)。
②在片足與基質接觸的位置形成粘着斑。
③在myosin的作用下微絲纖維滑動,使細胞主體前移。
④解除細胞後方的粘和點。如此不斷循環,細胞向前移動。阿米巴原蟲白細胞成纖維細胞都能以這種方式運動。 [1] 

微絲胞質分裂

有絲分裂末期,兩個即將分離的子細胞內產生收縮環,收縮環由平行排列的微絲和myosin II組成
胞質分裂 胞質分裂 [1]
。隨着收縮環的收縮,兩個子細胞的胞質分離,在細胞鬆弛素存在的情況下,不能形成胞質分裂環,因此形成雙核細胞。 [1] 

微絲頂體反應

在精卵結合時,微絲使頂體突出穿入卵子的膠質裏,融合後受精卵細胞表面積增大,形成微絨毛,微絲參與形成微絨毛,有利於吸收營養。 [1] 

微絲其他功能

細胞器運動、質膜的流動性、胞質環流均與微絲的活動有關,抑制微絲的藥物(細胞鬆弛素)可增強膜的流動、破壞胞質環流。 [4] 
肌動蛋白在塑造和維持細胞形態方面扮演着重要的角色,同時也擔負着支撐細胞各項功能的作用,比如細胞移動,細胞分裂,細胞內運輸等。對於神經細胞來説,肌動蛋白更是神經元極性,作用因子運輸,神經突起生長,以及突觸結構穩定必不可少的元件。 [5] 

微絲微絲特異藥物

微絲細胞鬆弛素

可切斷微絲纖維,並結合在微絲末端抑制肌動蛋白加合到微絲纖維上,特異性的抑制微絲功能。 [1] 
細胞鬆弛素(cytochalasins)是真菌的代謝性產物,與微絲結合後可以將微絲切斷,並結合在微絲末端抑制肌動蛋白在該部位的聚合,停止微絲的組裝,因而用細胞鬆弛素處理細胞可以破壞微絲的三維空間網絡結構,並阻止細胞的運動,但對解聚沒有明顯影響。 [6] 

微絲鬼筆環肽

微絲的鬼筆環肽染色
微絲的鬼筆環肽染色(6張)
與微絲能夠特異性的結合,使微絲纖維穩定而抑制其功能。熒光標記鬼筆環肽可特異性的顯示微絲。 [1] 
鬼筆環肽(philloidin)是在真菌中提取的一種雙環杆肽,與微絲有較強的親合作用,熒光標記的鬼筆環肽可清晰地顯示出細胞內的微絲。鬼筆環肽可增強肌動蛋白纖維的穩定性,抑制解聚,從而可防止微絲降解。實驗研究發現,鬼筆環肽僅與F-肌動蛋白結合,而不與G-肌動蛋白結合。 [6] 
參考資料