免疫球蛋白

抗體是機體免疫細胞被抗原激活後，B細胞分化成熟為漿細胞後所合成、分泌的一類能與相應抗原特異性結合的具有免疫功能的球蛋白。抗體是生物學功能上的概念，而免疫球蛋白是化學結構上的概念。所有抗體的化學基礎都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白並不都具有抗體活性。

免疫球蛋白可分為抗體和膜免疫球蛋白。抗體主要存在於血清中，也可見於其他體液和外分泌液，其主要功能是特異性地結合抗原。膜免疫球蛋白是B細胞膜上的抗原受體，能特異性識別抗原分子。在體內，抗體和抗原結合後可直接發揮效應，如抗毒素可中和外毒素，病毒的中和抗體可阻止病毒感染靶細胞，分泌型IgA可抑制細菌黏附宿主細胞等。在體外，抗體與抗原結合後可出現凝集、沉澱等現象。免疫球蛋白能激活補體；結合細胞表面的Fc受體，（Fc即可結晶片段。用木瓜蛋白酶水解IgG分子，可得到兩個Fab和一個Fc段。該片段能與效應分子和效應細胞相互作用，但不能與抗原結合。）從而表現出不同的生物學作用，如調理作用、抗體依賴性細胞介導的細胞毒作用、介導Ⅰ型超敏反應；通過胎盤和黏膜，在人類，IgG是惟一能通過胎盤的Ig類型，母體的IgG通過胎盤轉移給胎兒是一種重要的自然被動免疫，對於新生兒抗感染具有重要意義。分泌型IgA可通過消化道和呼吸道黏膜，是機體黏膜局部免疫的主要因素。此外，抗體對免疫應答有正調節和負調節作用。

Ig分子的基本結構是由四肽鏈組成的，即由二條相同的分子量較小的輕鏈（L鏈）和二條相同的分子量較大的重鏈（H鏈）組成的。L鏈與H鏈是由二硫鍵連接形成一個肽鏈分子，稱為Ig分子的單體，是構成免疫球蛋白分子的基本結構。現已知5種免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H鏈各有一個可變區（VH）和三個恆定區（CH1、CH2和CH3）共四個功能區。IgM和IgE的H鏈各有一個可變區（VH）和四個恆定區（CHl、CH2、CH3和CH4）共五個功能區。VL和VH是與抗原結合的部位，單體由一對L鏈和一對H鏈組成的基本結構，只有2個與抗原結合的位點，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；雙體由J鏈連接的兩個單體，有4個與抗原結合的位點，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA結合抗原的親合力要比血清型IgA高。五聚體由J鏈和二硫鍵連接五個單體，如IgM。五聚體IgM理論上應為10個與抗原結合的位點，但實際上由於立體構型的空間位阻，—般只有5個結合點可結合。

H和L鏈上都有可變區，同類重鏈和同型輕鏈的近N端約110個氨基酸序列的變化很大，其他部分的氨基酸序列相對恆定，據此可將輕鏈和重鏈區分為可變區(V)和恆定區(C)。VH和VI。各有3個區域的氨基酸組成和排列順序高度變化，稱為高變區(HVR)或互補決定區(CDR)，分別為CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化，稱為骨架區(FR)。VH和VI。各有113和107個氨基酸殘基，組成4個FR(分別為FRl、FR2、FR3和FR4)和3個CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可編號，一些保守的氨基酸都有其固定的編號位置，將不同序列和已編號的序列進行對比以後，在某個位置上多出來氨基酸編號為A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位，識別及結合抗原，並決定抗體識別的特異性。

免疫球蛋白輕、重鏈可變區氨基酸順序的編號。重鏈和輕鏈的C區分別稱為CH和CL，不同型別(x或入)CI。的長度基本一致．但不同類別IgCH的長度不一，有的包括CHl～CH3，有的為CHl～CH4。同一種屬生物體內針對不同抗原的同一類別Ig的C區氨基酸組成和排列順序比較恆定，其抗原性是相同的，但V區各有不同。C區與抗體的效應功能相關，可激活補體，介導穿過胎盤和黏膜屏障，結合細胞表面的Fc受體從而介導調理作用、ADCC作用和I型超敏反應。

在Ig分子伸出的兩臂和主幹之間(CHl與CH2之間)還有個可彎曲的區域，稱為鉸鏈區。該區含有豐富的脯氨酸，因此易伸展彎曲，能改變兩個結合抗原的Y形臂之間的距離，兩臂之間的角度可自0到90變化，這樣有利於兩臂同時結合兩個不同的抗原表位。雖然IgD、IgG、IgA有絞鏈區，而IgM和IgE沒有，但這並不説明它們完全不能彎曲，實際上還有相對的彎曲性。各類抗體的鉸鏈區的長度及氨基酸的順序也有不同；人IgD的可伸展的距離最大，IgG4和兩種IgA的彎曲度則有限。

免疫球蛋白可分為五類，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE），IgG，IgA和IgM還有亞類。

IgG，IgD，IgE均為單體，分泌液中IgA（SIgA）是雙體，IgM是五聚體。

1、丙種球蛋白注入人體後產生的免疫力是被動給予的，不是自身主動產生的，一般2周就被排泄，之後體內丙種球蛋白的含量又恢復到原來水平，要長期保持體內所含丙種球蛋白的高水平，就必須每隔2周注射1次。

2、應用丙種球蛋白有一定的適應症，因為該藥隨所含抗體量的不同而預防效果各異。普通的丙種球蛋白主要用於預防麻疹、甲肝、流行性腮腺炎等，想用丙種球蛋白來預防各種疾病是不可能的。

3、如果反覆注射丙種球蛋白，因其本身可作為抗原，刺激人體產生一種對抗丙種球蛋白的抗體，即抗抗體，一旦再注射丙種球蛋白，就會被抗體中和，不能發揮其抗病作用。

4、人體自身能夠合成丙種球蛋白，如經常使用外來藥品，就會抑制自身抗體的產生，從而降低機體的抗病能力。

5、由於丙種球蛋白是血液製品，萬一在來源上把關不嚴，反而造成血源污染，使健康人體傳染上疾病，況且對人體來説，外來的丙種球蛋白畢竟是“異物”，個別人注射後可能會引起過敏反應。

因此，把丙種球蛋白作為強化劑、補藥來使用是沒有科學根據的，想通過反覆注射該藥來長期預防疾病、增強體質也是不可能的。

一般認為，運動強度是淋巴B細胞分泌功能改變的首要因素，如強度過小或時間不長，則不會引起抗體水平的變化。

Edwards等報道，5min強度的上下樓梯跑後，B細胞不會發生顯著的改變。Hanson等在觀察運動員75%VO2max跑8-12km後血中抗體也沒有顯著變化；Ricken(1990)和Nieman(1991)指出長期有氧訓練會引起機體IgG、IgA、IgM水平提高，機體免疫功能增強。餘學好通過對普通學生和太極拳運動員進行一些免疫機能的指標測試發現，長期堅持太極拳運動的實驗組，血清中的IgM含量有顯著性提高，並且，實驗組無論運動前還是運動後，血清中的IgG,IgA，IgM含量都顯著高於對照組。另外，如氣功、太極拳、健身操等運動均可使抗體水平提高；蔣桂鳳等研究健身操對女大學生機體免疫球蛋白的影響中得出，每週參加3次鍛鍊者，血清IgG含量比對照組及每週鍛鍊1次者高，且在第10周與第12周存在顯著性差異；而實驗組間及與對照組血清IgM、IgA含量差異無顯著性。但也有不同結論，如Michell等對11名青年受試者進行了12周有氧訓練，觀察運動對人體淋巴細胞功能的影響，測試指標包括免疫球蛋白含量的影響，發現中等強度運動IgA，IgM會顯著下降。這些與前述結論相矛盾的原因可能與實驗設計、運動方式、實驗系統的差異有關。

但是長時間的或高強度的運動對於身體免疫力反而有着不利的影響。長時間高強度運動導致免疫抑制反應，增加急性傳染病的易感源，降低機體抗感染的免疫機能。我國學者嬌偉研究首次發現，持續的大運動量訓練可使運動員血清出現免疫抑制蛋白，其分子量為140KD，説明免疫抑制蛋白在運動與免疫的調節中發揮着作用；Tvede用溶血空斑法檢測抗體部分細胞（B細胞），發現降低，但偶爾幾次劇烈運動對主要免疫球蛋白IgG的濃度基本上無影響，過度訓練也僅引起輕微的降低，主要表現在淋巴細胞的數量及免疫球蛋白的水平下降，這種免疫球蛋白的降低隨着運動訓練負荷的增加而顯著加劇。任保蓮觀察一次大運動量訓練課和400m跑對女子田徑運動員免疫球蛋白IgA、IgM、IgG的影響結果表明大運動量訓練後即刻，IgA、IgM顯著升高，IgG非常顯著增高；恢復3h後，IgM仍然顯著高於訓練前水平，IgA、IgG已恢復到訓練前水平。唐蘇麗等觀察國家女子手球運動員大負荷訓練期末血清免疫球蛋白的變化情況得出：大運動負荷後運動員IgA、IgM水平顯著性降低，表明大負荷強度運動疲勞後機體出現免疫抑制，疾病易感性增加。我國學者觀察到長跑運動員冬訓期間，在加大運動量初期1個月，IgG,IgA含量顯著下降，IgM無明顯變化，冬訓2個月後IgG,IgA均已恢復正常。PtrovaI.V等發現，高水平運動員的血清免疫球蛋白水平降低，而隨着訓練強度的增加，其非特異性免疫機能同樣明顯降低；浦鈞宗等研究不同訓練量對動物免疫指標的影響指出：5周遊泳訓練後小鼠抗原引起的抗體應答受到抑制，抗體產生水平較對照組明顯降低；還有研究指出在劇烈運動或幾星期的強度運動後，抗體產生改變，運動員以高強度跑45km或75km時，血清免疫球蛋白減少10%-28%達2d之久。分泌型抗體IgA(SIgA)在粘膜表面起着重要的防禦作用，運動後即刻能減少唾液SigA的含量，慢性高強度訓練導致SigA降低可持續一段時間，所以長時間劇烈運動會抑制機體粘膜的免疫功能，這可能是運動員在訓練或比賽後更易患上呼吸道感染的原因。

普遍認為適度運動可增強免疫功能，長時間大強度運動會降低運動員的免疫功能，而免疫功能的下降恰恰是一次次過渡訓練未能充分恢復造成免疫抑制累積的結果，因此進行體育鍛煉時不能掉入“運動越多越大越好”的誤區，需掌握自身體育鍛煉的最佳範圍，以達到真正強身健體的目的。